Metody pro studium protein-proteinových a protein-ligandových interakcí

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00209805%3A_____%2F14%3A%230000532" target="_blank" >RIV/00209805:_____/14:#0000532 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://www.linkos.cz/files/klinicka-onkologie/186/4487.pdf" target="_blank" >http://www.linkos.cz/files/klinicka-onkologie/186/4487.pdf</a>

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

čeština

Název v původním jazyce

Metody pro studium protein-proteinových a protein-ligandových interakcí

Popis výsledku v původním jazyce

K udržování buněčné homeostázy je nutné, aby buněčné proteiny vytvářely složité a dynamické molekulární komplexy. Proto je i vysvětlení základních fyziologických procesů na molekulární úrovni založeno na studiu protein-proteinových interakcí. Nejdříve probíhá kvalitativní analýza proteinových komplexů. Následně jsou identifikované proteinové interakce kvantifikovány po biochemické stránce. Detailní informace o strukturní podstatě daných protein-proteinových interakcí pak mohou být získány pomocí krystalografických metod. Náhled do uspořádání proteinových komplexů na molekulární úrovni umožňuje racionálně navrhovat nové syntetické látky, které cíleně ovlivňují proteinové interakce a tím i nejrůznější fyziologické nebo patologické procesy. Tato souhrnnápráce je zaměřena na popis nejčastěji používaných metod pro kvalitativní i kvantitativní hodnocení proteinových interakcí. Metody koimunoprecipitace (Co- IP) a afinitní koprecipitace je možné využít jako prvotní nástroj pro identifikaci i

Název v anglickém jazyce

Methods for analysis of protein-protein and protein-ligand interactions

Popis výsledku anglicky

In order to maintain cellular homeostasis, cellular proteins coexist in complex and variable molecular assemblies. Therefore, understanding of major physiological processes at molecular level is based on analysis of protein-protein interaction networks.Firstly, composition of the molecular assembly has to be qualitatively analyzed. In the next step, quantitative biochemical properties of the identified protein-protein interactions are determined. Detailed information about the protein-protein interaction interface can be obtained by crystallographic methods. Accordingly, the insight into the molecular architecture of these protein-protein complexes allows us to rationally design new synthetic compounds that specifically influence various physiologicalor pathological processes by targeted modulation of protein interactions. This review is focused on description of the most used methods applied in both qualitative and quantitative analysis of protein-protein interactions. Co-immunoprec

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

FD - Onkologie a hematologie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/ED2.1.00%2F03.0101" target="_blank" >ED2.1.00/03.0101: Regionální centrum aplikované molekulární onkologie (RECAMO)</a><br>

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2014

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Klinická onkologie

ISSN

0862-495X

e-ISSN

—

Svazek periodika

27

Číslo periodika v rámci svazku

supplementum 1

Stát vydavatele periodika

CZ - Česká republika

Počet stran výsledku

7

Strana od-do

"S75"-"S81"

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—