Discovery of a novel ligand that modulates the protein?protein interactions of the AAA+ superfamily oncoprotein reptin
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00209805%3A_____%2F15%3A%230000612" target="_blank" >RIV/00209805:_____/15:#0000612 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://pubs.rsc.org/en/content/articlepdf/2015/sc/c4sc03885a" target="_blank" >http://pubs.rsc.org/en/content/articlepdf/2015/sc/c4sc03885a</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1039/c4sc03885a" target="_blank" >10.1039/c4sc03885a</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Discovery of a novel ligand that modulates the protein?protein interactions of the AAA+ superfamily oncoprotein reptin
Popis výsledku v původním jazyce
Developing approaches to discover protein?protein interactions (PPIs) remains a fundamental challenge. A chemical biology platform is applied here to identify novel PPIs for the AAA+ superfamily oncoprotein reptin. An in silico screen coupled with chemical optimization provided Liddean, a nucleotide-mimetic which modulates reptin's oligomerization status, protein-binding activity and global conformation. Combinatorial peptide phage library screening of Liddean-bound reptin with next generation sequencing identified interaction motifs including a novel reptin docking site on the p53 tumor suppressor protein. Proximity ligation assays demonstrated that endogenous reptin forms a predominantly cytoplasmic complex with its paralog pontin in cancer cells andLiddean promotes a shift of this complex to the nucleus. An emerging view of PPIs in higher eukaryotes is that they occur through a striking diversity of linear peptide motifs. The discovery of a compound that alters reptin's protein int
Název v anglickém jazyce
Discovery of a novel ligand that modulates the protein?protein interactions of the AAA+ superfamily oncoprotein reptin
Popis výsledku anglicky
Developing approaches to discover protein?protein interactions (PPIs) remains a fundamental challenge. A chemical biology platform is applied here to identify novel PPIs for the AAA+ superfamily oncoprotein reptin. An in silico screen coupled with chemical optimization provided Liddean, a nucleotide-mimetic which modulates reptin's oligomerization status, protein-binding activity and global conformation. Combinatorial peptide phage library screening of Liddean-bound reptin with next generation sequencing identified interaction motifs including a novel reptin docking site on the p53 tumor suppressor protein. Proximity ligation assays demonstrated that endogenous reptin forms a predominantly cytoplasmic complex with its paralog pontin in cancer cells andLiddean promotes a shift of this complex to the nucleus. An emerging view of PPIs in higher eukaryotes is that they occur through a striking diversity of linear peptide motifs. The discovery of a compound that alters reptin's protein int
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
EB - Genetika a molekulární biologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2015
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Chemical science
ISSN
2041-6539
e-ISSN
—
Svazek periodika
6
Číslo periodika v rámci svazku
5
Stát vydavatele periodika
GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska
Počet stran výsledku
8
Strana od-do
3109-3116
Kód UT WoS článku
000353223100055
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-84928152626