Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Discovery of a novel ligand that modulates the protein?protein interactions of the AAA+ superfamily oncoprotein reptin

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00209805%3A_____%2F15%3A%230000612" target="_blank" >RIV/00209805:_____/15:#0000612 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://pubs.rsc.org/en/content/articlepdf/2015/sc/c4sc03885a" target="_blank" >http://pubs.rsc.org/en/content/articlepdf/2015/sc/c4sc03885a</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1039/c4sc03885a" target="_blank" >10.1039/c4sc03885a</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Discovery of a novel ligand that modulates the protein?protein interactions of the AAA+ superfamily oncoprotein reptin

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Developing approaches to discover protein?protein interactions (PPIs) remains a fundamental challenge. A chemical biology platform is applied here to identify novel PPIs for the AAA+ superfamily oncoprotein reptin. An in silico screen coupled with chemical optimization provided Liddean, a nucleotide-mimetic which modulates reptin's oligomerization status, protein-binding activity and global conformation. Combinatorial peptide phage library screening of Liddean-bound reptin with next generation sequencing identified interaction motifs including a novel reptin docking site on the p53 tumor suppressor protein. Proximity ligation assays demonstrated that endogenous reptin forms a predominantly cytoplasmic complex with its paralog pontin in cancer cells andLiddean promotes a shift of this complex to the nucleus. An emerging view of PPIs in higher eukaryotes is that they occur through a striking diversity of linear peptide motifs. The discovery of a compound that alters reptin's protein int

  • Název v anglickém jazyce

    Discovery of a novel ligand that modulates the protein?protein interactions of the AAA+ superfamily oncoprotein reptin

  • Popis výsledku anglicky

    Developing approaches to discover protein?protein interactions (PPIs) remains a fundamental challenge. A chemical biology platform is applied here to identify novel PPIs for the AAA+ superfamily oncoprotein reptin. An in silico screen coupled with chemical optimization provided Liddean, a nucleotide-mimetic which modulates reptin's oligomerization status, protein-binding activity and global conformation. Combinatorial peptide phage library screening of Liddean-bound reptin with next generation sequencing identified interaction motifs including a novel reptin docking site on the p53 tumor suppressor protein. Proximity ligation assays demonstrated that endogenous reptin forms a predominantly cytoplasmic complex with its paralog pontin in cancer cells andLiddean promotes a shift of this complex to the nucleus. An emerging view of PPIs in higher eukaryotes is that they occur through a striking diversity of linear peptide motifs. The discovery of a compound that alters reptin's protein int

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    EB - Genetika a molekulární biologie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2015

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Chemical science

  • ISSN

    2041-6539

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    6

  • Číslo periodika v rámci svazku

    5

  • Stát vydavatele periodika

    GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

  • Počet stran výsledku

    8

  • Strana od-do

    3109-3116

  • Kód UT WoS článku

    000353223100055

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-84928152626