Electrochemical sensing of interaction of anterior gradient-2 protein with peptides at a charged interface

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00209805%3A_____%2F18%3A00077979" target="_blank" >RIV/00209805:_____/18:00077979 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/68081707:_____/18:00492336

Výsledek na webu

<a href="https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0013468618304663" target="_blank" >https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0013468618304663</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.electacta.2018.02.152" target="_blank" >10.1016/j.electacta.2018.02.152</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Electrochemical sensing of interaction of anterior gradient-2 protein with peptides at a charged interface

Popis výsledku v původním jazyce

Anterior gradient-2 protein (AGR2) is overexpressed in many human cancers, and this protein presents a novel promising cancer biomarker. We show significant progress in understanding of the electric field effects on AGR2-peptides complexes using constant current chronopotentiometric stripping (CPS) analysis. Surface-attached AGR2-peptide complexes can be disintegrated as a result of their exposure to negative potentials. By controlling the exposure time and temperature, peaks of weakly bound nonspecific complexes can be discriminated from tightly bound specific complexes. Using CPS analysis we found that mutant E60A-AGR2 forms weaker complex with peptide aptamer in comparison to wild type AGR2. These data highlight the utility of this method for studying real-time dynamics of surface-attached protein-peptide complexes.

Název v anglickém jazyce

Electrochemical sensing of interaction of anterior gradient-2 protein with peptides at a charged interface

Popis výsledku anglicky

Anterior gradient-2 protein (AGR2) is overexpressed in many human cancers, and this protein presents a novel promising cancer biomarker. We show significant progress in understanding of the electric field effects on AGR2-peptides complexes using constant current chronopotentiometric stripping (CPS) analysis. Surface-attached AGR2-peptide complexes can be disintegrated as a result of their exposure to negative potentials. By controlling the exposure time and temperature, peaks of weakly bound nonspecific complexes can be discriminated from tightly bound specific complexes. Using CPS analysis we found that mutant E60A-AGR2 forms weaker complex with peptide aptamer in comparison to wild type AGR2. These data highlight the utility of this method for studying real-time dynamics of surface-attached protein-peptide complexes.

Druh

J_imp - Článek v periodiku v databázi Web of Science

CEP obor

—

OECD FORD obor

10405 - Electrochemistry (dry cells, batteries, fuel cells, corrosion metals, electrolysis)

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2018

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Electrochimica Acta

ISSN

0013-4686

e-ISSN

—

Svazek periodika

269

Číslo periodika v rámci svazku

10.4.2018

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

75

Strana od-do

70

Kód UT WoS článku

000428806700009

EID výsledku v databázi Scopus

2-s2.0-85042718704