Glykoproteiny v sérech onkologických pacientů

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00209805%3A_____%2F19%3A00078241" target="_blank" >RIV/00209805:_____/19:00078241 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="https://www.linkos.cz/files/klinicka-onkologie/461/5609.pdf" target="_blank" >https://www.linkos.cz/files/klinicka-onkologie/461/5609.pdf</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.14735/amko20193S39" target="_blank" >10.14735/amko20193S39</a>

Jazyk výsledku

čeština

Název v původním jazyce

Glykoproteiny v sérech onkologických pacientů

Popis výsledku v původním jazyce

Východiska: Glykosylace je posttranslační modifikace, která je zapojena do mnoha biologických procesů a významně zasahuje i do dějů spojených s nádorovou progresí. Změny glykanových struktur na povrchu nádorových buněk způsobené alterujícími hladinami exprese glykosyltransferáz a glykosidáz ovlivňují proliferaci, adhezi, migraci i buněčnou signalizaci. Přítomnost neobvyklých glykanových struktur a glykokonjugátů v sérech byla popsána u mnohých onkologických onemocnění a řada glykoproteinů byla schválena Úřadem pro kontrolu potravin a léčiv v USA jako nádorové biomarkery pro klinická vyšetření. V současnosti se pozornost při hledání nových glykomarkerů zaměřuje na detekci proteinů s aberantní glykosylací nebo zvýšenou koncentrací v sérech nebo exozomech, a to z důvodu jejich aktivní sekrece nebo uvolňování z nádorových buněk do extracelulárního prostoru. Cíl: Cílem článku bylo popsat strukturu glykanů, glykoproteinů i glykokonjugátů a přiblížit jejich funkci ve vývoji a progresi nádorů. Dalším cílem bylo čtenáře seznámit s vybranými klinicky schválenými glykoproteiny využívanými k diagnostice onkologických onemocnění (AFP, PSA, CA 125, HE4). Pozornost byla zaměřena na změny v glykanové struktuře uvedených proteinů, jejich funkce, koncentrace v sérech a jejich využití v klinice a diagnostice onkologických onemocnění.

Název v anglickém jazyce

Glycoproteins in the Sera of Oncological Patients

Popis výsledku anglicky

Background: Glycosylation is a posttranslational modification that is involved in many biological processes and significantly affects the processes associated with tumour progression. Changes in glycan structures on the surface of tumour cells caused by altering levels of glycosyltransferase and glycosidase expression affect proliferation, adhesion, migration and cellular signalling. The presence of aberrant glycan structures and glycoconjugates in the sera of oncological patients has been reported in many cancers. Consequently, many glycoproteins have been approved by the U.S. Food and Drug Administration as tumour biomarkers for clinical investigations. At present, attention is focused on the search for new glycomarkers that are decorated by aberrant glycosylation or are overexpressed in the serum or exosomes due to their active secretion or release from tumour cells to the extracellular space. Purpose: The aim of this article has been to review the structure of glycans, glycoproteins and other glycoconjugates and to give more details about their functions in the development and progression of tumours. Another aim was to familiarise the reader with selected clinically approved glycoproteins used to diagnose oncological diseases (AFP, PSA, CA 125, HE4). Attention was paid to changes in the glycan structure of these proteins, their function, serum concentrations and clinical use in the diagnostics of cancer.

Druh

J_SC - Článek v periodiku v databázi SCOPUS

CEP obor

—

OECD FORD obor

10608 - Biochemistry and molecular biology

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2019

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Klinická onkologie

ISSN

0862-495X

e-ISSN

—

Svazek periodika

32

Číslo periodika v rámci svazku

Suppl3

Stát vydavatele periodika

CZ - Česká republika

Počet stran výsledku

7

Strana od-do

"3S39"-"3S45"

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

2-s2.0-85074077558