Single-base resolution mapping of H1-nucleosome interactions and 3D organization of the nucleosome

Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11110%2F10%3A6364" target="_blank" >RIV/00216208:11110/10:6364 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—

Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Single-base resolution mapping of H1-nucleosome interactions and 3D organization of the nucleosome
Popis výsledku v původním jazyce
Position of the globular domain of the H1 histone was identified by native cryo-electron microscopy and molecular biology methods. It was shown that this domain is localized symmetrically on the nucleosome?s dyad. Further it was demonstrated that the first 7 residues of the histone H1 C-terminal (residues 120-127) are essential for the formation of the ?stem? motif of the chromatin fiber.
Název v anglickém jazyce
Single-base resolution mapping of H1-nucleosome interactions and 3D organization of the nucleosome
Popis výsledku anglicky
Position of the globular domain of the H1 histone was identified by native cryo-electron microscopy and molecular biology methods. It was shown that this domain is localized symmetrically on the nucleosome?s dyad. Further it was demonstrated that the first 7 residues of the histone H1 C-terminal (residues 120-127) are essential for the formation of the ?stem? motif of the chromatin fiber.

Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—

Projekt
<a href="/cs/project/LC535" target="_blank" >LC535: Dynamika a organizace chromosomů během buněčného cyklu v normě a patologii</a><br>
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění
2010
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Podobné výsledky(10)