Semisynthesis of C17:0 isoforms of sulphatide and glucosylceramide using immobilised sphingolipid ceramide N-deacylase for application in analytical mass spectrometry
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11110%2F10%3A7698" target="_blank" >RIV/00216208:11110/10:7698 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/61389013:_____/10:00346664 RIV/00216275:25310/10:39882345
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Semisynthesis of C17:0 isoforms of sulphatide and glucosylceramide using immobilised sphingolipid ceramide N-deacylase for application in analytical mass spectrometry
Popis výsledku v původním jazyce
Immobilized sphingolipid ceramide N-deacylase (Pseudomonas sp. TK 4, EC 3.5.1.69), a hydrolytic enzyme with reverse synthetic activity was used for semisynthesis of C17:0 glucosylceramide and C17:0 sulphatide, which are required internal standards for tandem mass spectrometry. A high rate of conversion, reusability, long-term stability, and reduced contamination with other isoforms are advantages of this method. This immobilized enzyme system can be universally used for the simple preparation of specifically labelled sphingolipids of high isoform purity for application in mass spectrometry and in different fields of sphingolipid biochemistry.
Název v anglickém jazyce
Semisynthesis of C17:0 isoforms of sulphatide and glucosylceramide using immobilised sphingolipid ceramide N-deacylase for application in analytical mass spectrometry
Popis výsledku anglicky
Immobilized sphingolipid ceramide N-deacylase (Pseudomonas sp. TK 4, EC 3.5.1.69), a hydrolytic enzyme with reverse synthetic activity was used for semisynthesis of C17:0 glucosylceramide and C17:0 sulphatide, which are required internal standards for tandem mass spectrometry. A high rate of conversion, reusability, long-term stability, and reduced contamination with other isoforms are advantages of this method. This immobilized enzyme system can be universally used for the simple preparation of specifically labelled sphingolipids of high isoform purity for application in mass spectrometry and in different fields of sphingolipid biochemistry.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CB - Analytická chemie, separace
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/GA203%2F09%2F0857" target="_blank" >GA203/09/0857: Nové analytické postupy k identifikaci proteinů spjatých s virulencí a patogenezí bakteriálních kmenů</a><br>
Návaznosti
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2010
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Rapid Communications in Mass Spectrometry
ISSN
0951-4198
e-ISSN
—
Svazek periodika
24
Číslo periodika v rámci svazku
16
Stát vydavatele periodika
GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska
Počet stran výsledku
7
Strana od-do
—
Kód UT WoS článku
000280687200011
EID výsledku v databázi Scopus
—