Prolyl Oligopeptidase from the Blood Fluke Schistosoma mansoni: From Functional Analysis to Anti-schistosomal Inhibitors
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11110%2F15%3A10295806" target="_blank" >RIV/00216208:11110/15:10295806 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/60077344:_____/15:00455915 RIV/68378050:_____/15:00446340 RIV/61388963:_____/15:00446340 RIV/00216208:11310/15:10295806
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1371/journal.pntd.0003827" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1371/journal.pntd.0003827</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1371/journal.pntd.0003827" target="_blank" >10.1371/journal.pntd.0003827</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Prolyl Oligopeptidase from the Blood Fluke Schistosoma mansoni: From Functional Analysis to Anti-schistosomal Inhibitors
Popis výsledku v původním jazyce
Background Blood flukes of the genus Schistosoma cause schistosomiasis, a parasitic disease that infects over 240 million people worldwide, and for which there is a need to identify new targets for chemotherapeutic interventions. Our research is focusedon Schistosoma mansoni prolyl oligopeptidase (SmPOP) from the serine peptidase family S9, which has not been investigated in detail in trematodes. Methodology/Principal Findings We demonstrate that SmPOP is expressed in adult worms and schistosomula in an enzymatically active form. By immunofluorescence microscopy, SmPOP is localized in the tegument and parenchyma of both developmental stages. Recombinant SmPOP was produced in Escherichia coli and its active site specificity investigated using syntheticsubstrate and inhibitor libraries, and by homology modeling. SmPOP is a true oligopeptidase that hydrolyzes peptide (but not protein) substrates with a strict specificity for Pro at P1. The inhibition profile is analogous to those for ma
Název v anglickém jazyce
Prolyl Oligopeptidase from the Blood Fluke Schistosoma mansoni: From Functional Analysis to Anti-schistosomal Inhibitors
Popis výsledku anglicky
Background Blood flukes of the genus Schistosoma cause schistosomiasis, a parasitic disease that infects over 240 million people worldwide, and for which there is a need to identify new targets for chemotherapeutic interventions. Our research is focusedon Schistosoma mansoni prolyl oligopeptidase (SmPOP) from the serine peptidase family S9, which has not been investigated in detail in trematodes. Methodology/Principal Findings We demonstrate that SmPOP is expressed in adult worms and schistosomula in an enzymatically active form. By immunofluorescence microscopy, SmPOP is localized in the tegument and parenchyma of both developmental stages. Recombinant SmPOP was produced in Escherichia coli and its active site specificity investigated using syntheticsubstrate and inhibitor libraries, and by homology modeling. SmPOP is a true oligopeptidase that hydrolyzes peptide (but not protein) substrates with a strict specificity for Pro at P1. The inhibition profile is analogous to those for ma
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
FN - Epidemiologie, infekční nemoci a klinická imunologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
V - Vyzkumna aktivita podporovana z jinych verejnych zdroju
Ostatní
Rok uplatnění
2015
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
PLoS Neglected Tropical Diseases [online]
ISSN
1935-2735
e-ISSN
—
Svazek periodika
9
Číslo periodika v rámci svazku
6
Stát vydavatele periodika
DE - Spolková republika Německo
Počet stran výsledku
24
Strana od-do
—
Kód UT WoS článku
000357398100031
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-84934784341