Francisella tularensis subsp holarctica DsbA homologue: a thioredoxin-like protein with chaperone function
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11160%2F13%3A10210411" target="_blank" >RIV/00216208:11160/13:10210411 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/60162694:G44__/13:43874878
Výsledek na webu
<a href="http://mic.sgmjournals.org/content/159/Pt_11/2364.full" target="_blank" >http://mic.sgmjournals.org/content/159/Pt_11/2364.full</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1099/mic.0.070516-0" target="_blank" >10.1099/mic.0.070516-0</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Francisella tularensis subsp holarctica DsbA homologue: a thioredoxin-like protein with chaperone function
Popis výsledku v původním jazyce
Francisella tularensis is a highly infectious facultative intracellular bacterium and aetiological agent of tularaemia. The conserved hypothetical lipoprotein with homology to thiol/disulphide oxidoreductase proteins (FtDsbA) is an essential virulence factor in F. tularensis. Its protein sequence has two different domains: the DsbA_Com1_like domain (DSBA), with the highly conserved catalytically active site CXXC and cis-proline residue; and the domain amino-terminal to FKBP-type peptidyl-prolyl isomerases (FKBP_N). To establish the role of both domains in tularaemia infection models, site-directed and deletion mutagenesis affecting the active site (AXXA), the cis-proline (P286T) and the FKBP_N domain (Delta FKBP_N) were performed. The generated mutations led to high attenuation with the ability to induce full or partial host protective immunity. Recombinant protein analysis revealed that the active site CXXC as well as the cis-proline residue and the FKBP_N domain are necessary for cor
Název v anglickém jazyce
Francisella tularensis subsp holarctica DsbA homologue: a thioredoxin-like protein with chaperone function
Popis výsledku anglicky
Francisella tularensis is a highly infectious facultative intracellular bacterium and aetiological agent of tularaemia. The conserved hypothetical lipoprotein with homology to thiol/disulphide oxidoreductase proteins (FtDsbA) is an essential virulence factor in F. tularensis. Its protein sequence has two different domains: the DsbA_Com1_like domain (DSBA), with the highly conserved catalytically active site CXXC and cis-proline residue; and the domain amino-terminal to FKBP-type peptidyl-prolyl isomerases (FKBP_N). To establish the role of both domains in tularaemia infection models, site-directed and deletion mutagenesis affecting the active site (AXXA), the cis-proline (P286T) and the FKBP_N domain (Delta FKBP_N) were performed. The generated mutations led to high attenuation with the ability to induce full or partial host protective immunity. Recombinant protein analysis revealed that the active site CXXC as well as the cis-proline residue and the FKBP_N domain are necessary for cor
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
EE - Mikrobiologie, virologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
—
Návaznosti
S - Specificky vyzkum na vysokych skolach<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2013
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Microbiology
ISSN
1350-0872
e-ISSN
—
Svazek periodika
159
Číslo periodika v rámci svazku
November
Stát vydavatele periodika
GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska
Počet stran výsledku
11
Strana od-do
2364-2374
Kód UT WoS článku
000328517600015
EID výsledku v databázi Scopus
—