Probing the Structure and Function of the Cytosolic Domain of the Human Zinc Transporter ZnT8 with Nickel(II) Ions
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11160%2F21%3A10433524" target="_blank" >RIV/00216208:11160/21:10433524 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="https://verso.is.cuni.cz/pub/verso.fpl?fname=obd_publikace_handle&handle=LenipJruFX" target="_blank" >https://verso.is.cuni.cz/pub/verso.fpl?fname=obd_publikace_handle&handle=LenipJruFX</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.3390/ijms22062940" target="_blank" >10.3390/ijms22062940</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Probing the Structure and Function of the Cytosolic Domain of the Human Zinc Transporter ZnT8 with Nickel(II) Ions
Popis výsledku v původním jazyce
The human zinc transporter ZnT8 is needed for assembly of insulin hexamers for storage. Two common variants, one with tryptophan (W) and the other with arginine (R) at position 325, might be associated with a higher risk of developing type 2 diabetes. Cytosolic domain of both variants of human ZnT8 were expressed. It was found that (i) the metal binding of the human protein is different from that of the bacterial proteins, (ii) the human protein has a C-terminal extension with three cysteine residues that bind a zinc(II) ion, and (iii) there are small differences in stability between the two variants. In this investigation, we also employed nickel(II) ions as a probe for the spectroscopically silent Zn(II) ions and utilised colorimetric and fluorimetric indicators for Ni(II) ions to investigate metal binding. transporters.
Název v anglickém jazyce
Probing the Structure and Function of the Cytosolic Domain of the Human Zinc Transporter ZnT8 with Nickel(II) Ions
Popis výsledku anglicky
The human zinc transporter ZnT8 is needed for assembly of insulin hexamers for storage. Two common variants, one with tryptophan (W) and the other with arginine (R) at position 325, might be associated with a higher risk of developing type 2 diabetes. Cytosolic domain of both variants of human ZnT8 were expressed. It was found that (i) the metal binding of the human protein is different from that of the bacterial proteins, (ii) the human protein has a C-terminal extension with three cysteine residues that bind a zinc(II) ion, and (iii) there are small differences in stability between the two variants. In this investigation, we also employed nickel(II) ions as a probe for the spectroscopically silent Zn(II) ions and utilised colorimetric and fluorimetric indicators for Ni(II) ions to investigate metal binding. transporters.
Klasifikace
Druh
J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science
CEP obor
—
OECD FORD obor
30104 - Pharmacology and pharmacy
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/EF16_019%2F0000841" target="_blank" >EF16_019/0000841: Zvýšení účinnosti a bezpečnosti léčiv a nutraceutik: moderní metody - nové výzvy</a><br>
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2021
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
International Journal of Molecular Sciences
ISSN
1422-0067
e-ISSN
—
Svazek periodika
22
Číslo periodika v rámci svazku
6
Stát vydavatele periodika
CH - Švýcarská konfederace
Počet stran výsledku
23
Strana od-do
2940
Kód UT WoS článku
000645779500001
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-85102356810