Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Characterization of the ganglioside recognition profile of Escherichia coli heat-labile enterotoxin LT-IIc

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11160%2F22%3A10448556" target="_blank" >RIV/00216208:11160/22:10448556 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="https://verso.is.cuni.cz/pub/verso.fpl?fname=obd_publikace_handle&handle=sOdRf97quH" target="_blank" >https://verso.is.cuni.cz/pub/verso.fpl?fname=obd_publikace_handle&handle=sOdRf97quH</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1093/glycob/cwab133" target="_blank" >10.1093/glycob/cwab133</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Characterization of the ganglioside recognition profile of Escherichia coli heat-labile enterotoxin LT-IIc

  • Popis výsledku v původním jazyce

    The heat-labile enterotoxins of Escherichia coli and cholera toxin of Vibrio cholerae are related in structure and function. Each of these oligomeric toxins is comprised of one A polypeptide and five B polypeptides. The B-subunits bind to gangliosides, which are followed by uptake into the intoxicated cell and activation of the host&apos;s adenylate cyclase by the A-subunits. There are two antigenically distinct groups of these toxins. Group I includes cholera toxin and type I heat-labile enterotoxin of E. coli; group II contains the type II heat-labile enterotoxins of E. coli. Three variants of type II toxins, designated LT-IIa, LT-IIb and LT-IIc have been described. Earlier studies revealed the crystalline structure of LT-IIb. Herein the carbohydrate binding specificity of LT-IIc B-subunits was investigated by glycosphingolipid binding studies on thin-layer chromatograms and in microtiter wells. Binding studies using a large variety of glycosphingolipids showed that LT-IIc binds with high affinity to gangliosides with a terminal Neu5Ac alpha 3Gal or Neu5Gc alpha 3Gal, e.g. the gangliosides GM3, GD1a and Neu5Ac alpha 3-/Neu5Gc alpha 3-neolactotetraosylceramide and Neu5Ac alpha 3-/Neu5Gc alpha 3-neolactohexaosylceramide. The crystal structure of LT-IIc B-subunits alone and with bound LSTd/sialyl-lacto-N-neotetraose d pentasaccharide uncovered the molecular basis of the ganglioside recognition. These studies revealed common and unique functional structures of the type II family of heat-labile enterotoxins.

  • Název v anglickém jazyce

    Characterization of the ganglioside recognition profile of Escherichia coli heat-labile enterotoxin LT-IIc

  • Popis výsledku anglicky

    The heat-labile enterotoxins of Escherichia coli and cholera toxin of Vibrio cholerae are related in structure and function. Each of these oligomeric toxins is comprised of one A polypeptide and five B polypeptides. The B-subunits bind to gangliosides, which are followed by uptake into the intoxicated cell and activation of the host&apos;s adenylate cyclase by the A-subunits. There are two antigenically distinct groups of these toxins. Group I includes cholera toxin and type I heat-labile enterotoxin of E. coli; group II contains the type II heat-labile enterotoxins of E. coli. Three variants of type II toxins, designated LT-IIa, LT-IIb and LT-IIc have been described. Earlier studies revealed the crystalline structure of LT-IIb. Herein the carbohydrate binding specificity of LT-IIc B-subunits was investigated by glycosphingolipid binding studies on thin-layer chromatograms and in microtiter wells. Binding studies using a large variety of glycosphingolipids showed that LT-IIc binds with high affinity to gangliosides with a terminal Neu5Ac alpha 3Gal or Neu5Gc alpha 3Gal, e.g. the gangliosides GM3, GD1a and Neu5Ac alpha 3-/Neu5Gc alpha 3-neolactotetraosylceramide and Neu5Ac alpha 3-/Neu5Gc alpha 3-neolactohexaosylceramide. The crystal structure of LT-IIc B-subunits alone and with bound LSTd/sialyl-lacto-N-neotetraose d pentasaccharide uncovered the molecular basis of the ganglioside recognition. These studies revealed common and unique functional structures of the type II family of heat-labile enterotoxins.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    30104 - Pharmacology and pharmacy

Návaznosti výsledku

  • Projekt

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2022

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Glycobiology

  • ISSN

    0959-6658

  • e-ISSN

    1460-2423

  • Svazek periodika

    32

  • Číslo periodika v rámci svazku

    5

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    13

  • Strana od-do

    391-403

  • Kód UT WoS článku

    000785629400001

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-85128800928