Vše
Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Phe475 and Glu446 but not Ser445 participate in ATP-binding to the alfa-subunit of NA/K-ATPase

Identifikátory výsledku

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Phe475 and Glu446 but not Ser445 participate in ATP-binding to the alfa-subunit of NA/K-ATPase

  • Popis výsledku v původním jazyce

    The ATP-binding site of Na+/K+-ATPase is localized on the large cytoplasmic loop of the small alpha, Greek-subunit between transmembrane helices H4 and H5. Site-directed mutagenesis was performed to identify residues involved in ATP binding. On the basisof our recently developed model of this loop, Ser445, Glu446, and Phe475 were proposed to be close to the binding pocket. Replacement of Phe475 with Trp and Glu446 with Gln profoundly reduced the binding of ATP, whereas the substitution of Ser445 with Ala did not affect ATP binding. Fluorescence measurements of the fluorescent analog TNP-ATP, however, indicated that Ser445 is close to the binding site, although it does not participate in binding

  • Název v anglickém jazyce

    Phe475 and Glu446 but not Ser445 participate in ATP-binding to the alfa-subunit of NA/K-ATPase

  • Popis výsledku anglicky

    The ATP-binding site of Na+/K+-ATPase is localized on the large cytoplasmic loop of the small alpha, Greek-subunit between transmembrane helices H4 and H5. Site-directed mutagenesis was performed to identify residues involved in ATP binding. On the basisof our recently developed model of this loop, Ser445, Glu446, and Phe475 were proposed to be close to the binding pocket. Replacement of Phe475 with Trp and Glu446 with Gln profoundly reduced the binding of ATP, whereas the substitution of Ser445 with Ala did not affect ATP binding. Fluorescence measurements of the fluorescent analog TNP-ATP, however, indicated that Ser445 is close to the binding site, although it does not participate in binding

Klasifikace

  • Druh

    Jx - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2002

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Biochemical and Biophysical Research Communications

  • ISSN

    0006-291X

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    297

  • Číslo periodika v rámci svazku

    1

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    6

  • Strana od-do

    154-159

  • Kód UT WoS článku

  • EID výsledku v databázi Scopus