Hepcidin, the hormone of iron metabolism, is bound specifically to alpha-2-macroglobulin in blood

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F09%3A10000625" target="_blank" >RIV/00216208:11310/09:10000625 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/00216208:11110/09:3966 RIV/00023736:_____/09:00008180

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Hepcidin, the hormone of iron metabolism, is bound specifically to alpha-2-macroglobulin in blood

Popis výsledku v původním jazyce

Hepcidin is a major regulator of iron metabolism. Hepcidin-based therapeutics/diagnostics could play roles in hematology in the future, and thus, hepcidin transport is crucial to understand. In this study, we identify alpha(2)-macroglobulin (alpha(2)-M)as the specific hepcidin-binding molecule in blood. Interaction of I-125-hepcidin with alpha(2)-M was identified using fractionation of plasma proteins followed by native gradient polyacrylamide gel electrophoresis and mass spectrometry. Hepcidin bindingto nonactivated alpha(2)-M displays high affinity (K-d 177 +/- 27 nM), whereas hepcidin binding to albumin was nonspecific and displayed nonsaturable kinetics. Surprisingly, the interaction of hepcidin with activated alpha(2)-M exhibited a classical sigmoidal binding curve demonstrating cooperative binding of 4 high-affinity (K-d 0.3 mu M) hepcidin-binding sites. This property probably enables efficient sequestration of hepcidin and its subsequent release or inactivation that may be imp

Název v anglickém jazyce

Hepcidin, the hormone of iron metabolism, is bound specifically to alpha-2-macroglobulin in blood

Popis výsledku anglicky

Hepcidin is a major regulator of iron metabolism. Hepcidin-based therapeutics/diagnostics could play roles in hematology in the future, and thus, hepcidin transport is crucial to understand. In this study, we identify alpha(2)-macroglobulin (alpha(2)-M)as the specific hepcidin-binding molecule in blood. Interaction of I-125-hepcidin with alpha(2)-M was identified using fractionation of plasma proteins followed by native gradient polyacrylamide gel electrophoresis and mass spectrometry. Hepcidin bindingto nonactivated alpha(2)-M displays high affinity (K-d 177 +/- 27 nM), whereas hepcidin binding to albumin was nonspecific and displayed nonsaturable kinetics. Surprisingly, the interaction of hepcidin with activated alpha(2)-M exhibited a classical sigmoidal binding curve demonstrating cooperative binding of 4 high-affinity (K-d 0.3 mu M) hepcidin-binding sites. This property probably enables efficient sequestration of hepcidin and its subsequent release or inactivation that may be imp

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

FD - Onkologie a hematologie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2009

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Blood

ISSN

0006-4971

e-ISSN

—

Svazek periodika

113

Číslo periodika v rámci svazku

24

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

12

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000267147100027

EID výsledku v databázi Scopus

—