Bordetella adenylate cyclase toxin mobilizes its beta2 integrin receptor into lipid rafts to accomplish translocation across target cell membrane in two steps

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F10%3A10001182" target="_blank" >RIV/00216208:11310/10:10001182 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/61388971:_____/10:00352882

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Bordetella adenylate cyclase toxin mobilizes its beta2 integrin receptor into lipid rafts to accomplish translocation across target cell membrane in two steps

Popis výsledku v původním jazyce

The adenylate cyclase toxin (CyaA) of pathogenic Bordetellae eliminates the first line of host innate immune defense. It penetrates myeloid phagocytes, such as neutrophils, macrophage or dendritic cells, and subverts their signaling by catalyzing an extremely rapid conversion of intracellular ATP to the key signaling molecule cAMP. This efficiently inhibits the oxidative burst and complement- mediated opsonophagocytic killing of bacteria, thus enabling the pathogen to colonize host airways. We show thattranslocation of CyaA into phagocyte cytosol occurs in two steps. The toxin first binds the integrin CD11b/CD18 and inserts into phagocyte membrane to mediate influx of calcium ions into cells. This promotes relocation of the toxin-receptor complex intospecific lipid microdomains within cell membrane called rafts.

Název v anglickém jazyce

Bordetella adenylate cyclase toxin mobilizes its beta2 integrin receptor into lipid rafts to accomplish translocation across target cell membrane in two steps

Popis výsledku anglicky

The adenylate cyclase toxin (CyaA) of pathogenic Bordetellae eliminates the first line of host innate immune defense. It penetrates myeloid phagocytes, such as neutrophils, macrophage or dendritic cells, and subverts their signaling by catalyzing an extremely rapid conversion of intracellular ATP to the key signaling molecule cAMP. This efficiently inhibits the oxidative burst and complement- mediated opsonophagocytic killing of bacteria, thus enabling the pathogen to colonize host airways. We show thattranslocation of CyaA into phagocyte cytosol occurs in two steps. The toxin first binds the integrin CD11b/CD18 and inserts into phagocyte membrane to mediate influx of calcium ions into cells. This promotes relocation of the toxin-receptor complex intospecific lipid microdomains within cell membrane called rafts.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EE - Mikrobiologie, virologie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2010

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

PLoS Pathogenes

ISSN

1553-7366

e-ISSN

—

Svazek periodika

6

Číslo periodika v rámci svazku

5

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

15

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000278759900020

EID výsledku v databázi Scopus

—