Structural analysis of natural killer cell receptor protein 1 (NKR-P1) extracellular domains suggests a conserved long loop region involved in ligand specificity
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F11%3A10062154" target="_blank" >RIV/00216208:11310/11:10062154 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/67179843:_____/11:00371075 RIV/61388971:_____/11:00371075 RIV/00216208:11320/11:10062154 RIV/60076658:12640/11:43882322
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1007/s00894-010-0837-y" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1007/s00894-010-0837-y</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1007/s00894-010-0837-y" target="_blank" >10.1007/s00894-010-0837-y</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Structural analysis of natural killer cell receptor protein 1 (NKR-P1) extracellular domains suggests a conserved long loop region involved in ligand specificity
Popis výsledku v původním jazyce
Receptor proteins at the cell surface regulate the ability of natural killer cells to recognize and kill a variety of aberrant target cells. The structural features determining the function of natural killer receptor proteins 1 (NKR-P1s) are largely unknown. In the present work, refined homology models are generated for the C-type lectin-like extracellular domains of rat NKR-P1A and NKR-P1B, mouse NKR-P1A, NKR-P1C, NKR-P1F, and NKR-P1G, and human NKR-P1 receptors. Experimental data on secondary structure, tertiary interactions, and thermal transitions are acquired for four of the proteins using Raman and infrared spectroscopy.
Název v anglickém jazyce
Structural analysis of natural killer cell receptor protein 1 (NKR-P1) extracellular domains suggests a conserved long loop region involved in ligand specificity
Popis výsledku anglicky
Receptor proteins at the cell surface regulate the ability of natural killer cells to recognize and kill a variety of aberrant target cells. The structural features determining the function of natural killer receptor proteins 1 (NKR-P1s) are largely unknown. In the present work, refined homology models are generated for the C-type lectin-like extracellular domains of rat NKR-P1A and NKR-P1B, mouse NKR-P1A, NKR-P1C, NKR-P1F, and NKR-P1G, and human NKR-P1 receptors. Experimental data on secondary structure, tertiary interactions, and thermal transitions are acquired for four of the proteins using Raman and infrared spectroscopy.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach
Ostatní
Rok uplatnění
2011
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Journal of Molecular Modeling
ISSN
1610-2940
e-ISSN
—
Svazek periodika
17
Číslo periodika v rámci svazku
6
Stát vydavatele periodika
DE - Spolková republika Německo
Počet stran výsledku
18
Strana od-do
1353-1370
Kód UT WoS článku
000291041800014
EID výsledku v databázi Scopus
—