Fluorescence Spectroscopy as a Tool for Investigating the Self-Organized Polyelectrolyte Systems

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F11%3A10099034" target="_blank" >RIV/00216208:11310/11:10099034 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1007/12_2010_56" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1007/12_2010_56</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1007/12_2010_56" target="_blank" >10.1007/12_2010_56</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Fluorescence Spectroscopy as a Tool for Investigating the Self-Organized Polyelectrolyte Systems

Popis výsledku v původním jazyce

We have employed laser-induced liquid bead ion desorption mass spectroscopy (LILBID MS) to study the solution behavior of Pseudomonas aeruginosa azurin as well as two mutants and corresponding Re-labeled derivatives containing a Re(CO)3(4,7-dimethyl-1,10-phenanthroline)+ chromophore appended to a surface histidine. LILBID spectra show broad oligomer distributions whose particular patterns depend on the solution composition (pure H2O, 20MINUS SIGN 30 mM NaCl, 20 and 50 mM NaPi or NH4Pi at pH = 7). The distribution maximum shifts to smaller oligomers upon decreasing the azurin concentration and increasing the buffer concentration. Oligomerization is less extensive for native azurin than its mutants. The oligomerization propensities of unlabeled and Re-labeled proteins are generally comparable, and only Re126 shows some preference for the dimer that persists even in highly diluted solutions.

Název v anglickém jazyce

Fluorescence Spectroscopy as a Tool for Investigating the Self-Organized Polyelectrolyte Systems

Popis výsledku anglicky

We have employed laser-induced liquid bead ion desorption mass spectroscopy (LILBID MS) to study the solution behavior of Pseudomonas aeruginosa azurin as well as two mutants and corresponding Re-labeled derivatives containing a Re(CO)3(4,7-dimethyl-1,10-phenanthroline)+ chromophore appended to a surface histidine. LILBID spectra show broad oligomer distributions whose particular patterns depend on the solution composition (pure H2O, 20MINUS SIGN 30 mM NaCl, 20 and 50 mM NaPi or NH4Pi at pH = 7). The distribution maximum shifts to smaller oligomers upon decreasing the azurin concentration and increasing the buffer concentration. Oligomerization is less extensive for native azurin than its mutants. The oligomerization propensities of unlabeled and Re-labeled proteins are generally comparable, and only Re126 shows some preference for the dimer that persists even in highly diluted solutions.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach

Rok uplatnění

2011

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Advances in Polymer Science

ISSN

0065-3195

e-ISSN

—

Svazek periodika

2011

Číslo periodika v rámci svazku

241

Stát vydavatele periodika

DE - Spolková republika Německo

Počet stran výsledku

63

Strana od-do

187-249

Kód UT WoS článku

000298919000006

EID výsledku v databázi Scopus

—