Enzymatic characterization and molecular modeling of an evolutionarily interesting fungal beta-N-acetylhexosaminidase
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F11%3A10099045" target="_blank" >RIV/00216208:11310/11:10099045 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/60076658:12640/11:43882319
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1111/j.1742-4658.2011.08173.x" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1111/j.1742-4658.2011.08173.x</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1111/j.1742-4658.2011.08173.x" target="_blank" >10.1111/j.1742-4658.2011.08173.x</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Enzymatic characterization and molecular modeling of an evolutionarily interesting fungal beta-N-acetylhexosaminidase
Popis výsledku v původním jazyce
Fungal beta-N-acetylhexosaminidases are inducible extracellular enzymes with many biotechnological applications. The enzyme from Penicillium oxalicum has unique enzymatic properties despite its close evolutionary relationship with other fungal hexosaminidases. It has high GalNAcase activity, tolerates substrates with the modified N-acyl group better and has some other unusual catalytic properties. In order to understand these features, we performed isolation, biochemical and enzymological characterization, molecular cloning and molecular modelling. The native enzyme is composed of two catalytic units (65 kDa each) and two propeptides (15 kDa each), yielding a molecular weight of 160 kDa.
Název v anglickém jazyce
Enzymatic characterization and molecular modeling of an evolutionarily interesting fungal beta-N-acetylhexosaminidase
Popis výsledku anglicky
Fungal beta-N-acetylhexosaminidases are inducible extracellular enzymes with many biotechnological applications. The enzyme from Penicillium oxalicum has unique enzymatic properties despite its close evolutionary relationship with other fungal hexosaminidases. It has high GalNAcase activity, tolerates substrates with the modified N-acyl group better and has some other unusual catalytic properties. In order to understand these features, we performed isolation, biochemical and enzymological characterization, molecular cloning and molecular modelling. The native enzyme is composed of two catalytic units (65 kDa each) and two propeptides (15 kDa each), yielding a molecular weight of 160 kDa.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach
Ostatní
Rok uplatnění
2011
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
FEBS Journal
ISSN
1742-464X
e-ISSN
—
Svazek periodika
278
Číslo periodika v rámci svazku
14
Stát vydavatele periodika
GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska
Počet stran výsledku
16
Strana od-do
2469-2484
Kód UT WoS článku
000292932700007
EID výsledku v databázi Scopus
—