Crystallization and diffraction analysis of beta-N-acetylhexosaminidase from Aspergillus oryzae
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F11%3A10100473" target="_blank" >RIV/00216208:11310/11:10100473 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/61388971:_____/11:00370659 RIV/68378050:_____/11:00370659 RIV/61388963:_____/11:00370659
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1107/S1744309111004945" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1107/S1744309111004945</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1107/S1744309111004945" target="_blank" >10.1107/S1744309111004945</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Crystallization and diffraction analysis of beta-N-acetylhexosaminidase from Aspergillus oryzae
Popis výsledku v původním jazyce
Fungal beta-N-acetylhexosaminidases are enzymes that are used in the chemoenzymatic synthesis of biologically interesting oligosaccharides. The enzyme from Aspergillus oryzae was produced and purified from its natural source and crystallized using the hanging-drop vapour-diffusion method. Diffraction data from two crystal forms (primitive monoclinic and primitive tetragonal) were collected to resolutions of 3.2 and 2.4 A, respectively. Electrophoretic and quantitative N-terminal protein-sequencing analyses confirmed that the crystals are formed by a complete biologically active enzyme consisting of a glycosylated catalytic unit and a noncovalently attached propeptide.
Název v anglickém jazyce
Crystallization and diffraction analysis of beta-N-acetylhexosaminidase from Aspergillus oryzae
Popis výsledku anglicky
Fungal beta-N-acetylhexosaminidases are enzymes that are used in the chemoenzymatic synthesis of biologically interesting oligosaccharides. The enzyme from Aspergillus oryzae was produced and purified from its natural source and crystallized using the hanging-drop vapour-diffusion method. Diffraction data from two crystal forms (primitive monoclinic and primitive tetragonal) were collected to resolutions of 3.2 and 2.4 A, respectively. Electrophoretic and quantitative N-terminal protein-sequencing analyses confirmed that the crystals are formed by a complete biologically active enzyme consisting of a glycosylated catalytic unit and a noncovalently attached propeptide.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/1M0505" target="_blank" >1M0505: Centrum cílených terapeutik</a><br>
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2011
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Acta Crystallographica Section F: Structural Biology and Crystallization Communications
ISSN
1744-3091
e-ISSN
—
Svazek periodika
67
Číslo periodika v rámci svazku
—
Stát vydavatele periodika
GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska
Počet stran výsledku
6
Strana od-do
498-503
Kód UT WoS článku
000289738400020
EID výsledku v databázi Scopus
—