Coiled coil peptides as universal linkers for the attachment of recombinant proteins to polymer therapeutics

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F11%3A10100481" target="_blank" >RIV/00216208:11310/11:10100481 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/61389013:_____/11:00364976 RIV/68378050:_____/11:00364976 RIV/61388963:_____/11:00364976

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1021/bm200897b" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1021/bm200897b</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1021/bm200897b" target="_blank" >10.1021/bm200897b</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Coiled coil peptides as universal linkers for the attachment of recombinant proteins to polymer therapeutics

Popis výsledku v původním jazyce

We have designed, synthesized, and characterized peptides containing four repeats of the sequences VAALEKE (peptide E) or VAALKEK (peptide K). While the peptides alone adopt in aqueous solutions a random coil conformation, their equimolar mixture forms heterodimeric coiled coils as conWe prepared peptides containing four repeats of the sequences VAALEKE (peptide E) or VAALKEK (peptide K). While the peptides alone adopt in aqueous solutions a random coil conformation, their equimolar mixture forms heterodimeric coiled coils as confirmed by CD spectroscopy. A terminal azide group enabled conjugation of the peptide with a synthetic drug carrier based on the N-(2-hydroxypropyl)methacrylamide copolymer containing propargyl groups using "click" chemistry. When incorporated into the polymer drug carrier, peptide E formed a stable noncovalent complex with peptide K belonging to a recombinant single-chain fragment (scFv) of the M75 antibody. The complex mediated a noncovalent linkage between th

Název v anglickém jazyce

Coiled coil peptides as universal linkers for the attachment of recombinant proteins to polymer therapeutics

Popis výsledku anglicky

We have designed, synthesized, and characterized peptides containing four repeats of the sequences VAALEKE (peptide E) or VAALKEK (peptide K). While the peptides alone adopt in aqueous solutions a random coil conformation, their equimolar mixture forms heterodimeric coiled coils as conWe prepared peptides containing four repeats of the sequences VAALEKE (peptide E) or VAALKEK (peptide K). While the peptides alone adopt in aqueous solutions a random coil conformation, their equimolar mixture forms heterodimeric coiled coils as confirmed by CD spectroscopy. A terminal azide group enabled conjugation of the peptide with a synthetic drug carrier based on the N-(2-hydroxypropyl)methacrylamide copolymer containing propargyl groups using "click" chemistry. When incorporated into the polymer drug carrier, peptide E formed a stable noncovalent complex with peptide K belonging to a recombinant single-chain fragment (scFv) of the M75 antibody. The complex mediated a noncovalent linkage between th

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CC - Organická chemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2011

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Biomacromolecules

ISSN

1525-7797

e-ISSN

—

Svazek periodika

12

Číslo periodika v rámci svazku

10

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

11

Strana od-do

3645-3655

Kód UT WoS článku

000295602600032

EID výsledku v databázi Scopus

—