Isolation and partial characterization of extracellular NADPH-dependent phenol hydroxylase oxidizing phenol to catechol in Comamonas testosteroni

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F11%3A10107200" target="_blank" >RIV/00216208:11310/11:10107200 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/60461373:22330/11:43887133

Výsledek na webu

<a href="http://www.nel.edu" target="_blank" >http://www.nel.edu</a>

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Isolation and partial characterization of extracellular NADPH-dependent phenol hydroxylase oxidizing phenol to catechol in Comamonas testosteroni

Popis výsledku v původním jazyce

Comamonas testosteroni Pb50 is a microorganism that possesses high tolerance for phenol and shows strong phenol degrading activity. This bacterial strain is capable of utilizing phenol as the sole carbon and energy source. Although examples are known inwhich the C. testosteroni utilizes phenol for growth or metabolism, much less information are known on the nature of the phenol-oxidizing enzymes in this microorganism. Therefore, the occurrence and cellular location of phenol hydroxylase (EC 1.14.13.7),the enzyme participating in the first step of phenol degradation, catalyzing its hydroxylation to catechol in a bacterial Comamonas testosteroni Pb50 strain grown in the presence of phenol as a sole carbon and energy source are the aims of this study.

Název v anglickém jazyce

Isolation and partial characterization of extracellular NADPH-dependent phenol hydroxylase oxidizing phenol to catechol in Comamonas testosteroni

Popis výsledku anglicky

Comamonas testosteroni Pb50 is a microorganism that possesses high tolerance for phenol and shows strong phenol degrading activity. This bacterial strain is capable of utilizing phenol as the sole carbon and energy source. Although examples are known inwhich the C. testosteroni utilizes phenol for growth or metabolism, much less information are known on the nature of the phenol-oxidizing enzymes in this microorganism. Therefore, the occurrence and cellular location of phenol hydroxylase (EC 1.14.13.7),the enzyme participating in the first step of phenol degradation, catalyzing its hydroxylation to catechol in a bacterial Comamonas testosteroni Pb50 strain grown in the presence of phenol as a sole carbon and energy source are the aims of this study.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2011

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Neuroendocrinology Letters

ISSN

0172-780X

e-ISSN

—

Svazek periodika

32

Číslo periodika v rámci svazku

—

Stát vydavatele periodika

SE - Švédské království

Počet stran výsledku

9

Strana od-do

137-145

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—