Comparison of activation of aristolochic acid I and II with NADPH:quinone oxidoreductase, sulphotransferases and N-acetyltranferases
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F11%3A10107363" target="_blank" >RIV/00216208:11310/11:10107363 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Comparison of activation of aristolochic acid I and II with NADPH:quinone oxidoreductase, sulphotransferases and N-acetyltranferases
Popis výsledku v původním jazyce
Ingestion of aristolochic acid (AA) is associated with development of urothelial tumors linked with aristolochic acid nephropathy, and is implicated in the development of Balkan endemic nephropathy-associated urothelial tumors. Aristolochic acid I (AAI),the major toxic component of AA, is more toxic than its demethoxylated derivate AAII. A different enzymatic conversion of both carcinogens might be one of the reasons explaining this feature. Therefore, the present study has been designed to compare efficiency of human NAD(P)H:quinone oxidoreductase (NQO1) and phase II enzymes such as sulfotransferases (SULTs) and N,O-acetyltransferases (NATs) to activate AAI and AAII in vitro. In addition, to investigate the molecular mechanisms of AAI and AAII reduction by human NQO1, molecular modeling was used to compare interactions of AAI and AAII with the active site of this enzyme.
Název v anglickém jazyce
Comparison of activation of aristolochic acid I and II with NADPH:quinone oxidoreductase, sulphotransferases and N-acetyltranferases
Popis výsledku anglicky
Ingestion of aristolochic acid (AA) is associated with development of urothelial tumors linked with aristolochic acid nephropathy, and is implicated in the development of Balkan endemic nephropathy-associated urothelial tumors. Aristolochic acid I (AAI),the major toxic component of AA, is more toxic than its demethoxylated derivate AAII. A different enzymatic conversion of both carcinogens might be one of the reasons explaining this feature. Therefore, the present study has been designed to compare efficiency of human NAD(P)H:quinone oxidoreductase (NQO1) and phase II enzymes such as sulfotransferases (SULTs) and N,O-acetyltransferases (NATs) to activate AAI and AAII in vitro. In addition, to investigate the molecular mechanisms of AAI and AAII reduction by human NQO1, molecular modeling was used to compare interactions of AAI and AAII with the active site of this enzyme.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2011
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Neuroendocrinology Letters
ISSN
0172-780X
e-ISSN
—
Svazek periodika
32
Číslo periodika v rámci svazku
—
Stát vydavatele periodika
SE - Švédské království
Počet stran výsledku
14
Strana od-do
57-70
Kód UT WoS článku
—
EID výsledku v databázi Scopus
—