Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Biochemical and binding characteristics of boar epididymal fluid proteins

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F11%3A10108938" target="_blank" >RIV/00216208:11310/11:10108938 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/86652036:_____/11:00353966

  • Výsledek na webu

    <a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.jchromb.2010.11.023" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1016/j.jchromb.2010.11.023</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.jchromb.2010.11.023" target="_blank" >10.1016/j.jchromb.2010.11.023</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Biochemical and binding characteristics of boar epididymal fluid proteins

  • Popis výsledku v původním jazyce

    During the passage through the epididymis, testicular spermatozoa are directly exposed to epididymal fluid and undergo maturation. Proteins and glycoproteins of epididymal fluid may be adsorbed on the sperm surface and participate in the sperm maturationprocess, potentially in sperm capacitation, gamete recognition, binding and fusion. In present study, we separated proteins from boar epididymal fluid and tested their binding abilities. Boar epididymal fluid proteins were separated by size exclusion chromatography and by high-performance liquid chromatography with reverse phase (RP HPLC). The protein fractions were characterized by SDS-electrophoresis and the electrophoretic separated proteins after transfer to nitrocellulose membranes were tested forthe interaction with biotin-labeled ligands: glycoproteins of zona pellucida (ZP). hyaluronic acid and heparin. Simultaneously, changes in the interaction of epididymal spermatozoa with biotin-labeled ligands after pre-incubation with ep

  • Název v anglickém jazyce

    Biochemical and binding characteristics of boar epididymal fluid proteins

  • Popis výsledku anglicky

    During the passage through the epididymis, testicular spermatozoa are directly exposed to epididymal fluid and undergo maturation. Proteins and glycoproteins of epididymal fluid may be adsorbed on the sperm surface and participate in the sperm maturationprocess, potentially in sperm capacitation, gamete recognition, binding and fusion. In present study, we separated proteins from boar epididymal fluid and tested their binding abilities. Boar epididymal fluid proteins were separated by size exclusion chromatography and by high-performance liquid chromatography with reverse phase (RP HPLC). The protein fractions were characterized by SDS-electrophoresis and the electrophoretic separated proteins after transfer to nitrocellulose membranes were tested forthe interaction with biotin-labeled ligands: glycoproteins of zona pellucida (ZP). hyaluronic acid and heparin. Simultaneously, changes in the interaction of epididymal spermatozoa with biotin-labeled ligands after pre-incubation with ep

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2011

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Journal of Chromatography B: Analytical Technologies in the Biomedical and Life Sciences

  • ISSN

    1570-0232

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    879

  • Číslo periodika v rámci svazku

    1

  • Stát vydavatele periodika

    NL - Nizozemsko

  • Počet stran výsledku

    7

  • Strana od-do

    100-106

  • Kód UT WoS článku

    000286539900015

  • EID výsledku v databázi Scopus