Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Chemical cross-linking and H/D exchange for fast refinement of protein crystal structure

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F12%3A10104144" target="_blank" >RIV/00216208:11310/12:10104144 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/86652036:_____/12:00389121 RIV/61388971:_____/12:00389121

  • Výsledek na webu

    <a href="http://dx.doi.org/10.1021/ac202818m" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1021/ac202818m</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1021/ac202818m" target="_blank" >10.1021/ac202818m</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Chemical cross-linking and H/D exchange for fast refinement of protein crystal structure

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Combination of chemical cross-linking and hydrogen- deuterium exchange coupled to high resolution mass spectrometry was used to describe structural differences of NKR-P1A receptor. The loop region extended from the compact core in the crystal structure was found to be closely attached to the protein core in solution. Our approach has potential to refine protein structures in solution within few days and has very low sample consumption.

  • Název v anglickém jazyce

    Chemical cross-linking and H/D exchange for fast refinement of protein crystal structure

  • Popis výsledku anglicky

    Combination of chemical cross-linking and hydrogen- deuterium exchange coupled to high resolution mass spectrometry was used to describe structural differences of NKR-P1A receptor. The loop region extended from the compact core in the crystal structure was found to be closely attached to the protein core in solution. Our approach has potential to refine protein structures in solution within few days and has very low sample consumption.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CB - Analytická chemie, separace

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2012

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Analytical Chemistry

  • ISSN

    0003-2700

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    84

  • Číslo periodika v rámci svazku

    2

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    4

  • Strana od-do

    867-870

  • Kód UT WoS článku

    000299134400022

  • EID výsledku v databázi Scopus