Labelling of nucleosides and oligonucleotides by solvatochromic 4-aminophthalimide fluorophore for studying DNA-protein interactions
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F12%3A10126887" target="_blank" >RIV/00216208:11310/12:10126887 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/68081707:_____/12:00382144 RIV/61388963:_____/12:00382144
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1039/c2sc20404e" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1039/c2sc20404e</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1039/c2sc20404e" target="_blank" >10.1039/c2sc20404e</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Labelling of nucleosides and oligonucleotides by solvatochromic 4-aminophthalimide fluorophore for studying DNA-protein interactions
Popis výsledku v původním jazyce
Solvatochromic fluorescent 4-aminophthalimide and 4-(N,N-dimethylamino)phthalimide were attached covalently to 2'-deoxycytidine or -adenosine via non-conjugated propargyl linker by Sonogashira cross-coupling reactions. The nucleosides were phosphorylatedto triphosphates and enzymatically incorporated to oligonucleotides by DNA polymerases. API-labelled DNA was used for detection of DNA protein interactions with p53 protein or single strand binding protein. Both proteins changed the polarity around thefluorophore and increased the intensity of API fluorescence.
Název v anglickém jazyce
Labelling of nucleosides and oligonucleotides by solvatochromic 4-aminophthalimide fluorophore for studying DNA-protein interactions
Popis výsledku anglicky
Solvatochromic fluorescent 4-aminophthalimide and 4-(N,N-dimethylamino)phthalimide were attached covalently to 2'-deoxycytidine or -adenosine via non-conjugated propargyl linker by Sonogashira cross-coupling reactions. The nucleosides were phosphorylatedto triphosphates and enzymatically incorporated to oligonucleotides by DNA polymerases. API-labelled DNA was used for detection of DNA protein interactions with p53 protein or single strand binding protein. Both proteins changed the polarity around thefluorophore and increased the intensity of API fluorescence.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CC - Organická chemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2012
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Chemical Science: a new journal for findings of exceptional significance from across the chemical sciences
ISSN
2041-6520
e-ISSN
—
Svazek periodika
3
Číslo periodika v rámci svazku
9
Stát vydavatele periodika
GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska
Počet stran výsledku
10
Strana od-do
2797-2806
Kód UT WoS článku
000306931300019
EID výsledku v databázi Scopus
—