Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Offline and online capillary electrophoresis enzyme assays of beta-N-acetylhexosaminidase

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F13%3A10133390" target="_blank" >RIV/00216208:11310/13:10133390 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://dx.doi.org/10.1007/s00216-012-6607-1" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1007/s00216-012-6607-1</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1007/s00216-012-6607-1" target="_blank" >10.1007/s00216-012-6607-1</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Offline and online capillary electrophoresis enzyme assays of beta-N-acetylhexosaminidase

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Enzyme assays of beta-N-acetylhexosaminidase from Aspergillus oryzae using capillary electrophoresis in the offline and online setup have been developed. The pH value and concentration of the borate-based background electrolyte were optimized in order toachieve baseline separation of N,N',N"-triacetylchitotriose, N,N'-diacetylchitobiose, and N-acetyl-D-glucosamine. The optimized method using 25 mM tetraborate buffer, pH 10.0, was evaluated in terms of repeatability, limits of detection, quantification,and linearity. The method was successfully applied to the offline enzyme assay of beta-N-acetylhexosaminidase, which was demonstrated by monitoring the hydrolysis of N,N',N"- triacetylchitotriose. The presented method was also utilized to study the pH dependence of enzyme activity. An online assay with N,N'-diacetylchitobiose as a substrate was developed using the Transverse Diffusion of Laminar Flow Profiles model to optimize the injection sequence and incapillary mixing of substrate a

  • Název v anglickém jazyce

    Offline and online capillary electrophoresis enzyme assays of beta-N-acetylhexosaminidase

  • Popis výsledku anglicky

    Enzyme assays of beta-N-acetylhexosaminidase from Aspergillus oryzae using capillary electrophoresis in the offline and online setup have been developed. The pH value and concentration of the borate-based background electrolyte were optimized in order toachieve baseline separation of N,N',N"-triacetylchitotriose, N,N'-diacetylchitobiose, and N-acetyl-D-glucosamine. The optimized method using 25 mM tetraborate buffer, pH 10.0, was evaluated in terms of repeatability, limits of detection, quantification,and linearity. The method was successfully applied to the offline enzyme assay of beta-N-acetylhexosaminidase, which was demonstrated by monitoring the hydrolysis of N,N',N"- triacetylchitotriose. The presented method was also utilized to study the pH dependence of enzyme activity. An online assay with N,N'-diacetylchitobiose as a substrate was developed using the Transverse Diffusion of Laminar Flow Profiles model to optimize the injection sequence and incapillary mixing of substrate a

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CB - Analytická chemie, separace

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/GBP206%2F12%2FG151" target="_blank" >GBP206/12/G151: Centrum nových přístupů k bioanalýze a molekulární diagnostice</a><br>

  • Návaznosti

    Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2013

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Analytical and Bioanalytical Chemistry

  • ISSN

    1618-2642

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    405

  • Číslo periodika v rámci svazku

    8

  • Stát vydavatele periodika

    DE - Spolková republika Německo

  • Počet stran výsledku

    10

  • Strana od-do

    2425-2434

  • Kód UT WoS článku

    000315464800003

  • EID výsledku v databázi Scopus