Photo-cytochrome b(5) - A New Tool to Study the Cytochrome P450 Electron-transport Chain
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F13%3A10134468" target="_blank" >RIV/00216208:11310/13:10134468 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/62156489:43210/13:00193682
Výsledek na webu
<a href="http://www.electrochemsci.org/papers/vol8/80100125.pdf" target="_blank" >http://www.electrochemsci.org/papers/vol8/80100125.pdf</a>
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Photo-cytochrome b(5) - A New Tool to Study the Cytochrome P450 Electron-transport Chain
Popis výsledku v původním jazyce
To study the enigmatic role of cytochrome b(5) in a cytochrome P450 monooxygenase multienzyme system, we expressed and purified a photoreactive analogue of cytochrome b(5), having methionine residues substituted with photolabile diazirine derivatives (photo-cyt b(5)). An equimolar mixture of cytochrome P450 (CYP) 2B4 and photo-cyt b(5) was photolyzed and products separated using SDS-PAGE. Several oligomers composed of CYP2B4 and cyt b(5) (MALDI-TOF/TOF mass spectrometry) in 1: 1, 1: 2, and 2: 1 molar ratios have been found and their covalent nature confirmed by MALDI-TOF/TOF mass spectrometry of chymotryptic peptides. The amount of oligomers formed was markedly increased by the presence of the CYP2B4 substrate, diamantane, showing that the substrate binding increases the affinity between cytochromes P450 and b(5).
Název v anglickém jazyce
Photo-cytochrome b(5) - A New Tool to Study the Cytochrome P450 Electron-transport Chain
Popis výsledku anglicky
To study the enigmatic role of cytochrome b(5) in a cytochrome P450 monooxygenase multienzyme system, we expressed and purified a photoreactive analogue of cytochrome b(5), having methionine residues substituted with photolabile diazirine derivatives (photo-cyt b(5)). An equimolar mixture of cytochrome P450 (CYP) 2B4 and photo-cyt b(5) was photolyzed and products separated using SDS-PAGE. Several oligomers composed of CYP2B4 and cyt b(5) (MALDI-TOF/TOF mass spectrometry) in 1: 1, 1: 2, and 2: 1 molar ratios have been found and their covalent nature confirmed by MALDI-TOF/TOF mass spectrometry of chymotryptic peptides. The amount of oligomers formed was markedly increased by the presence of the CYP2B4 substrate, diamantane, showing that the substrate binding increases the affinity between cytochromes P450 and b(5).
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CG - Elektrochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
S - Specificky vyzkum na vysokych skolach<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2013
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
International Journal of Electrochemical Science
ISSN
1452-3981
e-ISSN
—
Svazek periodika
8
Číslo periodika v rámci svazku
1
Stát vydavatele periodika
RS - Srbská republika
Počet stran výsledku
10
Strana od-do
125-134
Kód UT WoS článku
000316562800010
EID výsledku v databázi Scopus
—