Structural basis of the 14-3-3 protein-dependent activation of yeast neutral trehalase Nth1
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F13%3A10139190" target="_blank" >RIV/00216208:11310/13:10139190 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/67985823:_____/13:00394067 RIV/61388971:_____/13:00394067 RIV/00216208:11130/13:10139190
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.bbagen.2013.05.025" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1016/j.bbagen.2013.05.025</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.bbagen.2013.05.025" target="_blank" >10.1016/j.bbagen.2013.05.025</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Structural basis of the 14-3-3 protein-dependent activation of yeast neutral trehalase Nth1
Popis výsledku v původním jazyce
Our results show that the Bmh1 protein binding affects structural properties of several regions of phosphorylated Nth1: the N-terminal segment containing phosphorylation sites responsible for Nth1 binding to Bmh, the region containing the calcium bindingdomain, and segments surrounding the active site of the catalytic trehalase domain. The complex formation between Bmh1 and phosphorylated Nth1, however, is not accompanied by the change in the secondary structure composition but rather the change in thetertiary structure
Název v anglickém jazyce
Structural basis of the 14-3-3 protein-dependent activation of yeast neutral trehalase Nth1
Popis výsledku anglicky
Our results show that the Bmh1 protein binding affects structural properties of several regions of phosphorylated Nth1: the N-terminal segment containing phosphorylation sites responsible for Nth1 binding to Bmh, the region containing the calcium bindingdomain, and segments surrounding the active site of the catalytic trehalase domain. The complex formation between Bmh1 and phosphorylated Nth1, however, is not accompanied by the change in the secondary structure composition but rather the change in thetertiary structure
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/GAP207%2F11%2F0455" target="_blank" >GAP207/11/0455: Úloha BMH proteinů v regulaci kvasničného enzymu neutrální trehalásy</a><br>
Návaznosti
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2013
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Biochimica et Biophysica Acta - General Subjects
ISSN
0304-4165
e-ISSN
—
Svazek periodika
1830
Číslo periodika v rámci svazku
10
Stát vydavatele periodika
NL - Nizozemsko
Počet stran výsledku
9
Strana od-do
4491-4499
Kód UT WoS článku
000323854900010
EID výsledku v databázi Scopus
—