NIF-type iron-sulfur cluster assembly system is duplicated and distributed in the mitochondria and cytosol of Mastigamoeba balamuthi
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F13%3A10172701" target="_blank" >RIV/00216208:11310/13:10172701 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/68378050:_____/13:00423249
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1219590110" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1219590110</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1219590110" target="_blank" >10.1073/pnas.1219590110</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
NIF-type iron-sulfur cluster assembly system is duplicated and distributed in the mitochondria and cytosol of Mastigamoeba balamuthi
Popis výsledku v původním jazyce
In most eukaryotes, the mitochondrion is the main organelle for the formation of iron-sulfur (FeS) clusters. This function is mediated through the iron-sulfur cluster assembly machinery, which was inherited from the alpha-proteobacterial ancestor of mitochondria. In Archamoebae, including pathogenic Entamoeba histolytica and free-living Mastigamoeba balamuthi, the complex iron-sulfur cluster machinery has been replaced by an epsilon-proteobacterial nitrogen fixation (NIF) system consisting of two components: NifS (cysteine desulfurase) and NifU (scaffold protein). However, the cellular localization of the NIF system and the involvement of mitochondria in archamoebal FeS assembly are controversial. Here, we show that the genes for both NIF components are duplicated within the M. balamuthi genome. One paralog of each protein contains an amino-terminal extension that targets proteins to mitochondria (NifS-M and NifU-M), and the second paralog lacks a targeting signal, thereby reflecting t
Název v anglickém jazyce
NIF-type iron-sulfur cluster assembly system is duplicated and distributed in the mitochondria and cytosol of Mastigamoeba balamuthi
Popis výsledku anglicky
In most eukaryotes, the mitochondrion is the main organelle for the formation of iron-sulfur (FeS) clusters. This function is mediated through the iron-sulfur cluster assembly machinery, which was inherited from the alpha-proteobacterial ancestor of mitochondria. In Archamoebae, including pathogenic Entamoeba histolytica and free-living Mastigamoeba balamuthi, the complex iron-sulfur cluster machinery has been replaced by an epsilon-proteobacterial nitrogen fixation (NIF) system consisting of two components: NifS (cysteine desulfurase) and NifU (scaffold protein). However, the cellular localization of the NIF system and the involvement of mitochondria in archamoebal FeS assembly are controversial. Here, we show that the genes for both NIF components are duplicated within the M. balamuthi genome. One paralog of each protein contains an amino-terminal extension that targets proteins to mitochondria (NifS-M and NifU-M), and the second paralog lacks a targeting signal, thereby reflecting t
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
EB - Genetika a molekulární biologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/GAP305%2F11%2F1061" target="_blank" >GAP305/11/1061: Evoluce parazitismu: analýza genomů a klíčových fyziologických funkcí volně žijící améby Mastigamoeba balamuthi a patogena Entamoeba histolytica</a><br>
Návaznosti
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2013
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America
ISSN
0027-8424
e-ISSN
—
Svazek periodika
110
Číslo periodika v rámci svazku
18
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
6
Strana od-do
7371-7376
Kód UT WoS článku
000318682300059
EID výsledku v databázi Scopus
—