Structural Basis for Antimicrobial Activity of Lasiocepsin
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F14%3A10283812" target="_blank" >RIV/00216208:11310/14:10283812 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/61388963:_____/14:00427641
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1002/cbic.201300509" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1002/cbic.201300509</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1002/cbic.201300509" target="_blank" >10.1002/cbic.201300509</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Structural Basis for Antimicrobial Activity of Lasiocepsin
Popis výsledku v původním jazyce
Lasiocepsin is a unique 27-residue antimicrobial peptide, isolated from Lasioglossum laticeps (wild bee) venom, with substantial antibacterial and antifungal activity. It adopts a welldefined structure consisting of two -helices linked by a structured loop. Its basic residues form two distinct positively charged regions on the surface whereas aliphatic side chains contribute to solvent-accessible hydrophobic areas, thus emphasising the amphipathic character of the molecule. Lasiocepsin structurally belongs to the ShK family and shows a strong preference for anionic phospholipids; this is further augmented by increasing concentrations of cardiolipin, such as those found at the poles of bacterial cells. The membrane-permeabilising activity of the peptideis not limited to outer membranes of Gram-negative bacteria. The peptide interacts with phospholipids initially through its N terminus, and its degree of penetration is strongly dependent on the presence of cardiolipin.
Název v anglickém jazyce
Structural Basis for Antimicrobial Activity of Lasiocepsin
Popis výsledku anglicky
Lasiocepsin is a unique 27-residue antimicrobial peptide, isolated from Lasioglossum laticeps (wild bee) venom, with substantial antibacterial and antifungal activity. It adopts a welldefined structure consisting of two -helices linked by a structured loop. Its basic residues form two distinct positively charged regions on the surface whereas aliphatic side chains contribute to solvent-accessible hydrophobic areas, thus emphasising the amphipathic character of the molecule. Lasiocepsin structurally belongs to the ShK family and shows a strong preference for anionic phospholipids; this is further augmented by increasing concentrations of cardiolipin, such as those found at the poles of bacterial cells. The membrane-permeabilising activity of the peptideis not limited to outer membranes of Gram-negative bacteria. The peptide interacts with phospholipids initially through its N terminus, and its degree of penetration is strongly dependent on the presence of cardiolipin.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
S - Specificky vyzkum na vysokych skolach<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2014
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Chembiochem : a European journal of chemical biology
ISSN
1439-4227
e-ISSN
—
Svazek periodika
15
Číslo periodika v rámci svazku
2
Stát vydavatele periodika
DE - Spolková republika Německo
Počet stran výsledku
8
Strana od-do
301-308
Kód UT WoS článku
000329877400016
EID výsledku v databázi Scopus
—