The Assembly and Intermolecular Properties of the Hsp70-Tomm34-Hsp90 Molecular Chaperone Complex*
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F14%3A10286928" target="_blank" >RIV/00216208:11310/14:10286928 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/61388971:_____/14:00440365 RIV/00209805:_____/14:#0000511
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M113.526046" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M113.526046</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M113.526046" target="_blank" >10.1074/jbc.M113.526046</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
The Assembly and Intermolecular Properties of the Hsp70-Tomm34-Hsp90 Molecular Chaperone Complex*
Popis výsledku v původním jazyce
Background: Hsp70 and Hsp90 molecular chaperones associate with the network of co-chaperone proteins. Results: Tomm34 protein interacts with both Hsp70 and Hsp90 chaperones. Conclusion: Tomm34 scaffolds Hsp70/Hsp90 chaperones by their simultaneous binding. Significance: Tomm34 represents a novel Hsp70/Hsp90 co-chaperone. Maintenance of protein homeostasis by molecular chaperones Hsp70 and Hsp90 requires their spatial and functional coordination. The cooperation of Hsp70 and Hsp90 is influenced by theirinteraction with the network of co-chaperone proteins, some of which contain tetratricopeptide repeat (TPR) domains. Critical to these interactions are TPR domains that target co-chaperone binding to the EEVD-COOH motif that terminates Hsp70/Hsp90. Recently, the two-TPR domain-containing protein, Tomm34, was reported to bind both Hsp70 and Hsp90. Here we characterize the structural basis of Tomm34-Hsp70/Hsp90 interactions. Using multiple methods, including pull-down assays, fluorescence
Název v anglickém jazyce
The Assembly and Intermolecular Properties of the Hsp70-Tomm34-Hsp90 Molecular Chaperone Complex*
Popis výsledku anglicky
Background: Hsp70 and Hsp90 molecular chaperones associate with the network of co-chaperone proteins. Results: Tomm34 protein interacts with both Hsp70 and Hsp90 chaperones. Conclusion: Tomm34 scaffolds Hsp70/Hsp90 chaperones by their simultaneous binding. Significance: Tomm34 represents a novel Hsp70/Hsp90 co-chaperone. Maintenance of protein homeostasis by molecular chaperones Hsp70 and Hsp90 requires their spatial and functional coordination. The cooperation of Hsp70 and Hsp90 is influenced by theirinteraction with the network of co-chaperone proteins, some of which contain tetratricopeptide repeat (TPR) domains. Critical to these interactions are TPR domains that target co-chaperone binding to the EEVD-COOH motif that terminates Hsp70/Hsp90. Recently, the two-TPR domain-containing protein, Tomm34, was reported to bind both Hsp70 and Hsp90. Here we characterize the structural basis of Tomm34-Hsp70/Hsp90 interactions. Using multiple methods, including pull-down assays, fluorescence
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
EE - Mikrobiologie, virologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/ED2.1.00%2F03.0101" target="_blank" >ED2.1.00/03.0101: Regionální centrum aplikované molekulární onkologie (RECAMO)</a><br>
Návaznosti
I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2014
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Journal of Biological Chemistry
ISSN
0021-9258
e-ISSN
—
Svazek periodika
289
Číslo periodika v rámci svazku
14
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
15
Strana od-do
9887-9901
Kód UT WoS článku
000333807000038
EID výsledku v databázi Scopus
—