Optimization of the crystallizability of a single-chain antibody fragment
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F14%3A10289033" target="_blank" >RIV/00216208:11310/14:10289033 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/68378050:_____/14:00438427 RIV/61388963:_____/14:00438427
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1107/S2053230X1402247X" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1107/S2053230X1402247X</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1107/S2053230X1402247X" target="_blank" >10.1107/S2053230X1402247X</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Optimization of the crystallizability of a single-chain antibody fragment
Popis výsledku v původním jazyce
Single-chain variable antibody fragments (scFvs) are molecules with immense therapeutic and diagnostic potential. Knowledge of their three-dimensional structure is important for understanding their antigen-binding mode as well as for protein-engineeringapproaches such as antibody humanization. A major obstacle to the crystallization of single-chain variable antibody fragments is their relatively poor homogeneity caused by spontaneous oligomerization. A new approach to optimization of the crystallizability of single-chain variable antibody fragments is demonstrated using a representative single-chain variable fragment derived from the anti-CD3 antibody MEM-57. A Thermofluor-based assay was utilized to screen for optimal conditions for antibody-fragmentstability and homogeneity. Such an optimization of the protein storage buffer led to a significantly improved ability of the scFv MEM-57 to yield crystals.
Název v anglickém jazyce
Optimization of the crystallizability of a single-chain antibody fragment
Popis výsledku anglicky
Single-chain variable antibody fragments (scFvs) are molecules with immense therapeutic and diagnostic potential. Knowledge of their three-dimensional structure is important for understanding their antigen-binding mode as well as for protein-engineeringapproaches such as antibody humanization. A major obstacle to the crystallization of single-chain variable antibody fragments is their relatively poor homogeneity caused by spontaneous oligomerization. A new approach to optimization of the crystallizability of single-chain variable antibody fragments is demonstrated using a representative single-chain variable fragment derived from the anti-CD3 antibody MEM-57. A Thermofluor-based assay was utilized to screen for optimal conditions for antibody-fragmentstability and homogeneity. Such an optimization of the protein storage buffer led to a significantly improved ability of the scFv MEM-57 to yield crystals.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/LK11205" target="_blank" >LK11205: Využití biomolekulární NMR spektroskopie k racionálnímu výzkumu léčiv</a><br>
Návaznosti
S - Specificky vyzkum na vysokych skolach<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2014
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Acta Crystallographica Section F: Structural Biology and Crystallization Communications
ISSN
1744-3091
e-ISSN
—
Svazek periodika
70
Číslo periodika v rámci svazku
December 2014
Stát vydavatele periodika
DK - Dánské království
Počet stran výsledku
6
Strana od-do
1701-1706
Kód UT WoS článku
000345843300029
EID výsledku v databázi Scopus
—