Prokaryotic and Eukaryotic Aryl Sulfotransferases: Sulfation of Quercetin and Its Derivatives
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F15%3A10319402" target="_blank" >RIV/00216208:11310/15:10319402 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/61388971:_____/15:00448995 RIV/61389030:_____/15:00448995 RIV/61388963:_____/15:00448995
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1002/cctc.201500298" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1002/cctc.201500298</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1002/cctc.201500298" target="_blank" >10.1002/cctc.201500298</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Prokaryotic and Eukaryotic Aryl Sulfotransferases: Sulfation of Quercetin and Its Derivatives
Popis výsledku v původním jazyce
Two types of sulfotransferases, namely recombinant rat liver aryl sulfotransferase AstIV and bacterial aryl sulfotransferase from Desulfitobacterium hafniense, were used for the sulfation of quercetin, its glycosylated derivatives (isoquercitrin and rutin), and dihydroquercetin ((+)-taxifolin). The rat liver enzyme was able to sulfate only quercetin and taxifolin, whereas the quercetin glycosides remained intact. The D.hafniense enzyme sulfated isoquercitrin and rutin selectively at the C-4 position ofthe catechol moiety with very good yields. Taxifolin was sulfated at the C-4 position and a minor amount of the C-3 isomer was formed. Sulfation of quercetin proceeded preferentially at the C-3 position, but a lower proportion of the C-4 isomer was formed as well. A detailed analysis of the kinetics of this reaction is provided and a full structural analysis of all products is presented.
Název v anglickém jazyce
Prokaryotic and Eukaryotic Aryl Sulfotransferases: Sulfation of Quercetin and Its Derivatives
Popis výsledku anglicky
Two types of sulfotransferases, namely recombinant rat liver aryl sulfotransferase AstIV and bacterial aryl sulfotransferase from Desulfitobacterium hafniense, were used for the sulfation of quercetin, its glycosylated derivatives (isoquercitrin and rutin), and dihydroquercetin ((+)-taxifolin). The rat liver enzyme was able to sulfate only quercetin and taxifolin, whereas the quercetin glycosides remained intact. The D.hafniense enzyme sulfated isoquercitrin and rutin selectively at the C-4 position ofthe catechol moiety with very good yields. Taxifolin was sulfated at the C-4 position and a minor amount of the C-3 isomer was formed. Sulfation of quercetin proceeded preferentially at the C-3 position, but a lower proportion of the C-4 isomer was formed as well. A detailed analysis of the kinetics of this reaction is provided and a full structural analysis of all products is presented.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
S - Specificky vyzkum na vysokych skolach<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2015
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
ChemCatChem
ISSN
1867-3880
e-ISSN
—
Svazek periodika
7
Číslo periodika v rámci svazku
19
Stát vydavatele periodika
DE - Spolková republika Německo
Počet stran výsledku
11
Strana od-do
3152-3162
Kód UT WoS článku
000362553100011
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-84943427153