Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Activation of Gcn2 in response to different stresses

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F17%3A10371680" target="_blank" >RIV/00216208:11310/17:10371680 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0182143" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0182143</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0182143" target="_blank" >10.1371/journal.pone.0182143</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Activation of Gcn2 in response to different stresses

  • Popis výsledku v původním jazyce

    All organisms have evolved pathways to respond to different forms of cellular stress. The Gcn2 kinase is best known as a regulator of translation initiation in response to starvation for amino acids. Work in budding yeast has showed that the molecular mechanism of GCN2 activation involves the binding of uncharged tRNAs, which results in a conformational change and GCN2 activation. This pathway requires GCN1, which ensures delivery of the uncharged tRNA onto GCN2. However, Gcn2 is activated by a number of other stresses which do not obviously involve accumulation of uncharged tRNAs, raising the question how Gcn2 is activated under these conditions. Here we investigate the requirement for ongoing translation and tRNA binding for Gcn2 activation after different stresses in fission yeast. We find that mutating the tRNA-binding site on Gcn2 or deleting Gcn1 abolishes Gcn2 activation under all the investigated conditions. These results suggest that tRNA binding to Gcn2 is required for Gcn2 activation not only in response to starvation but also after UV irradiation and oxidative stress.

  • Název v anglickém jazyce

    Activation of Gcn2 in response to different stresses

  • Popis výsledku anglicky

    All organisms have evolved pathways to respond to different forms of cellular stress. The Gcn2 kinase is best known as a regulator of translation initiation in response to starvation for amino acids. Work in budding yeast has showed that the molecular mechanism of GCN2 activation involves the binding of uncharged tRNAs, which results in a conformational change and GCN2 activation. This pathway requires GCN1, which ensures delivery of the uncharged tRNA onto GCN2. However, Gcn2 is activated by a number of other stresses which do not obviously involve accumulation of uncharged tRNAs, raising the question how Gcn2 is activated under these conditions. Here we investigate the requirement for ongoing translation and tRNA binding for Gcn2 activation after different stresses in fission yeast. We find that mutating the tRNA-binding site on Gcn2 or deleting Gcn1 abolishes Gcn2 activation under all the investigated conditions. These results suggest that tRNA binding to Gcn2 is required for Gcn2 activation not only in response to starvation but also after UV irradiation and oxidative stress.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10601 - Cell biology

Návaznosti výsledku

  • Projekt

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2017

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    PLoS One

  • ISSN

    1932-6203

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    12

  • Číslo periodika v rámci svazku

    8

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    13

  • Strana od-do

  • Kód UT WoS článku

    000406853600068

  • EID výsledku v databázi Scopus