Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

alpha-Synuclein Dimers as Potent Inhibitors of Fibrillization

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F19%3A10403953" target="_blank" >RIV/00216208:11310/19:10403953 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="https://verso.is.cuni.cz/pub/verso.fpl?fname=obd_publikace_handle&handle=SiLQPndl8o" target="_blank" >https://verso.is.cuni.cz/pub/verso.fpl?fname=obd_publikace_handle&handle=SiLQPndl8o</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1021/acs.jmedchem.9b01400" target="_blank" >10.1021/acs.jmedchem.9b01400</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    alpha-Synuclein Dimers as Potent Inhibitors of Fibrillization

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Aggregation of the neuronal protein alpha-synuclein into amyloid fibrils plays a central role in the development of Parkinson&apos;s disease. Growth of fibrils can be suppressed by blocking fibril ends from their interaction with monomeric proteins. In this work, we constructed inhibitors that bind to the ends of alpha-synuclein amyloid fibrils with very high affinity. They are based on synthetic alpha-synuclein dimers and interact with fibrils via two monomeric subunits adopting conformation that efficiently blocks fibril elongation. By tuning the charge of dimers, we further enhanced the binding affinity and prepared a construct that inhibits fibril elongation at nanomolar concentration (IC50 approximate to 20 nM). To the best of our knowledge, it is the most efficient inhibitor of alpha-synuclein fibrillization.

  • Název v anglickém jazyce

    alpha-Synuclein Dimers as Potent Inhibitors of Fibrillization

  • Popis výsledku anglicky

    Aggregation of the neuronal protein alpha-synuclein into amyloid fibrils plays a central role in the development of Parkinson&apos;s disease. Growth of fibrils can be suppressed by blocking fibril ends from their interaction with monomeric proteins. In this work, we constructed inhibitors that bind to the ends of alpha-synuclein amyloid fibrils with very high affinity. They are based on synthetic alpha-synuclein dimers and interact with fibrils via two monomeric subunits adopting conformation that efficiently blocks fibril elongation. By tuning the charge of dimers, we further enhanced the binding affinity and prepared a construct that inhibits fibril elongation at nanomolar concentration (IC50 approximate to 20 nM). To the best of our knowledge, it is the most efficient inhibitor of alpha-synuclein fibrillization.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    30104 - Pharmacology and pharmacy

Návaznosti výsledku

  • Projekt

  • Návaznosti

    S - Specificky vyzkum na vysokych skolach<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2019

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Journal of Medicinal Chemistry

  • ISSN

    0022-2623

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    62

  • Číslo periodika v rámci svazku

    22

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    10

  • Strana od-do

    10342-10351

  • Kód UT WoS článku

    000500420100021

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-85074723394