Reductant-Induced Free Radical Fluoroalkylation of Nitrogen Heterocycles and Innate Aromatic Amino Acid Residues in Peptides and Proteins

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F19%3A10416651" target="_blank" >RIV/00216208:11310/19:10416651 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/61388971:_____/19:00508991 RIV/61388963:_____/19:00508991

Výsledek na webu

<a href="https://verso.is.cuni.cz/pub/verso.fpl?fname=obd_publikace_handle&handle=7omS4_0xDa" target="_blank" >https://verso.is.cuni.cz/pub/verso.fpl?fname=obd_publikace_handle&handle=7omS4_0xDa</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1002/chem.201902944" target="_blank" >10.1002/chem.201902944</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Reductant-Induced Free Radical Fluoroalkylation of Nitrogen Heterocycles and Innate Aromatic Amino Acid Residues in Peptides and Proteins

Popis výsledku v původním jazyce

A series of fluoroalkylated cyclic lambda(3)-iodanes and their hydrochloride salts was prepared and used in a combination with sodium ascorbate in buffer or aqueous methanol mixtures for radical fluoroalkylation of a range of substituted indoles, pyrroles, tryptophan or its derivatives, and Trp residues in peptides. As demonstrated on several peptides, the aromatic amino acid residues of Trp, Tyr, Phe, and His are targeted with high selectivity to Trp. The functionalization method is biocompatible, mild, rapid, and transition-metal-free. The proteins myoglobin, ubiquitin, and human carbonic anhydrase I were also successfully functionalized.

Název v anglickém jazyce

Reductant-Induced Free Radical Fluoroalkylation of Nitrogen Heterocycles and Innate Aromatic Amino Acid Residues in Peptides and Proteins

Popis výsledku anglicky

A series of fluoroalkylated cyclic lambda(3)-iodanes and their hydrochloride salts was prepared and used in a combination with sodium ascorbate in buffer or aqueous methanol mixtures for radical fluoroalkylation of a range of substituted indoles, pyrroles, tryptophan or its derivatives, and Trp residues in peptides. As demonstrated on several peptides, the aromatic amino acid residues of Trp, Tyr, Phe, and His are targeted with high selectivity to Trp. The functionalization method is biocompatible, mild, rapid, and transition-metal-free. The proteins myoglobin, ubiquitin, and human carbonic anhydrase I were also successfully functionalized.

Druh

J_imp - Článek v periodiku v databázi Web of Science

CEP obor

—

OECD FORD obor

10401 - Organic chemistry

Projekt

—

Návaznosti

S - Specificky vyzkum na vysokych skolach<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2019

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Chemistry - A European Journal

ISSN

0947-6539

e-ISSN

—

Svazek periodika

25

Číslo periodika v rámci svazku

69

Stát vydavatele periodika

DE - Spolková republika Německo

Počet stran výsledku

7

Strana od-do

15779-15785

Kód UT WoS článku

000493155200001

EID výsledku v databázi Scopus

2-s2.0-85074599284