Impact of Magnetic Field Strength on Resolution and Sensitivity of Proton Resonances in Biological Solids
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F20%3A10420997" target="_blank" >RIV/00216208:11310/20:10420997 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="https://verso.is.cuni.cz/pub/verso.fpl?fname=obd_publikace_handle&handle=UN6Cx5Fe2o" target="_blank" >https://verso.is.cuni.cz/pub/verso.fpl?fname=obd_publikace_handle&handle=UN6Cx5Fe2o</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1021/acs.jpcc.0c05407" target="_blank" >10.1021/acs.jpcc.0c05407</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Impact of Magnetic Field Strength on Resolution and Sensitivity of Proton Resonances in Biological Solids
Popis výsledku v původním jazyce
Sensitivity and resolution together determine the quality of NMR spectra in biological solids. Higher magic angle spinning frequencies yield a more efficient suppression of the coupling network and enable atomic-level investigations of protonated protein samples. On the other hand, truncation effects induced by higher magnetic fields have an impact on the achievable sensitivity and resolution. In this work, we address the question of how the proton dipolar coupling network affects the magnetic field strength-dependent gains in sensitivity and resolution. We find that-beyond the canonical B-0(3/2) dependence-an additional factor of 2 in sensitivity can be achieved for residues embedded in the core of the protein, when the static magnetic field induces a transition from the strong- to the weak-coupling limit. The experiments are carried out using a selectively methyl-protonated ((13)CH3) alpha-spectrin SH3 sample, at magnetic field strengths of 11.75 T (H-1 Larmor frequency of 500 MHz) and 23.5 T (H-1 Larmor frequency of 1 GHz).
Název v anglickém jazyce
Impact of Magnetic Field Strength on Resolution and Sensitivity of Proton Resonances in Biological Solids
Popis výsledku anglicky
Sensitivity and resolution together determine the quality of NMR spectra in biological solids. Higher magic angle spinning frequencies yield a more efficient suppression of the coupling network and enable atomic-level investigations of protonated protein samples. On the other hand, truncation effects induced by higher magnetic fields have an impact on the achievable sensitivity and resolution. In this work, we address the question of how the proton dipolar coupling network affects the magnetic field strength-dependent gains in sensitivity and resolution. We find that-beyond the canonical B-0(3/2) dependence-an additional factor of 2 in sensitivity can be achieved for residues embedded in the core of the protein, when the static magnetic field induces a transition from the strong- to the weak-coupling limit. The experiments are carried out using a selectively methyl-protonated ((13)CH3) alpha-spectrin SH3 sample, at magnetic field strengths of 11.75 T (H-1 Larmor frequency of 500 MHz) and 23.5 T (H-1 Larmor frequency of 1 GHz).
Klasifikace
Druh
J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science
CEP obor
—
OECD FORD obor
10403 - Physical chemistry
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/GC20-00166J" target="_blank" >GC20-00166J: Vývoj experimentů NMR pevné fáze pro studium proteinů pomocí teorie optimálních procesů</a><br>
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2020
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Journal of Physical Chemistry C
ISSN
1932-7447
e-ISSN
—
Svazek periodika
124
Číslo periodika v rámci svazku
41
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
7
Strana od-do
22631-22637
Kód UT WoS článku
000582576200033
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-85094582850