Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

FRET-based assay for intracellular evaluation of alpha-synuclein aggregation inhibitors

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F21%3A10441790" target="_blank" >RIV/00216208:11310/21:10441790 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="https://verso.is.cuni.cz/pub/verso.fpl?fname=obd_publikace_handle&handle=kIrSw.71eZ" target="_blank" >https://verso.is.cuni.cz/pub/verso.fpl?fname=obd_publikace_handle&handle=kIrSw.71eZ</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1111/jnc.15528" target="_blank" >10.1111/jnc.15528</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    FRET-based assay for intracellular evaluation of alpha-synuclein aggregation inhibitors

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Aggregation of small neuronal protein alpha-synuclein (alpha Syn) in amyloid fibrils is considered to be one of the main causes of Parkinson&apos;s disease. Inhibition of this aggregation is a promising approach for disease treatment. Dozens of compounds able to inhibit alpha Syn fibrillization in solution were developed during the last decade. However, the applicability of most of them in the cellular environment was not established because of the absence of a suitable cell-based assay. In this work, we developed an assay for testing alpha Syn aggregation inhibitors in cells that is based on fluorescence resonance energy transfer (FRET) between labeled alpha Syn molecules in fibrils. The assay directly reports the amount of fibrillized alpha Syn and is more reliable than the assays based on cell viability. Moreover, we showed that cell viability decline does not always correlate with the amount of misfolded alpha Syn. The developed FRET-based assay does not interfere with the aggregation process and is suitable for high-throughput testing of alpha Syn aggregation inhibitors. Its application can sort out non-specific inhibitors and thus significantly facilitate the development of drugs for Parkinson&apos;s disease.

  • Název v anglickém jazyce

    FRET-based assay for intracellular evaluation of alpha-synuclein aggregation inhibitors

  • Popis výsledku anglicky

    Aggregation of small neuronal protein alpha-synuclein (alpha Syn) in amyloid fibrils is considered to be one of the main causes of Parkinson&apos;s disease. Inhibition of this aggregation is a promising approach for disease treatment. Dozens of compounds able to inhibit alpha Syn fibrillization in solution were developed during the last decade. However, the applicability of most of them in the cellular environment was not established because of the absence of a suitable cell-based assay. In this work, we developed an assay for testing alpha Syn aggregation inhibitors in cells that is based on fluorescence resonance energy transfer (FRET) between labeled alpha Syn molecules in fibrils. The assay directly reports the amount of fibrillized alpha Syn and is more reliable than the assays based on cell viability. Moreover, we showed that cell viability decline does not always correlate with the amount of misfolded alpha Syn. The developed FRET-based assay does not interfere with the aggregation process and is suitable for high-throughput testing of alpha Syn aggregation inhibitors. Its application can sort out non-specific inhibitors and thus significantly facilitate the development of drugs for Parkinson&apos;s disease.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    30103 - Neurosciences (including psychophysiology)

Návaznosti výsledku

  • Projekt

  • Návaznosti

    S - Specificky vyzkum na vysokych skolach<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2021

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Journal of Neurochemistry

  • ISSN

    0022-3042

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    159

  • Číslo periodika v rámci svazku

    5

  • Stát vydavatele periodika

    GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

  • Počet stran výsledku

    12

  • Strana od-do

    901-912

  • Kód UT WoS článku

    000715432700001

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-85118592475