Two domains of Tim50 coordinate translocation of proteins across the two mitochondrial membranes
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F23%3A10474236" target="_blank" >RIV/00216208:11310/23:10474236 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="https://verso.is.cuni.cz/pub/verso.fpl?fname=obd_publikace_handle&handle=5ii3sCj1h0" target="_blank" >https://verso.is.cuni.cz/pub/verso.fpl?fname=obd_publikace_handle&handle=5ii3sCj1h0</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.26508/lsa.202302122" target="_blank" >10.26508/lsa.202302122</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Two domains of Tim50 coordinate translocation of proteins across the two mitochondrial membranes
Popis výsledku v původním jazyce
Hundreds of mitochondrial proteins with N-terminal presequences are translocated across the outer and inner mitochondrial membranes via the TOM and TIM23 complexes, respectively. How translocation of proteins across two mitochondrial membranes is coordinated is largely unknown. Here, we show that the two domains of Tim50 in the intermembrane space, named core and PBD, both have essential roles in this process. Building upon the surprising observation that the two domains of Tim50 can complement each other in trans, we establish that the core domain contains the main presequence-binding site and serves as the main recruitment point to the TIM23 complex. On the other hand, the PBD plays, directly or indirectly, a critical role in cooperation of the TOM and TIM23 complexes and supports the receptor function of Tim50. Thus, the two domains of Tim50 both have essential but distinct roles and together coordinate translocation of proteins across two mitochondrial membranes.
Název v anglickém jazyce
Two domains of Tim50 coordinate translocation of proteins across the two mitochondrial membranes
Popis výsledku anglicky
Hundreds of mitochondrial proteins with N-terminal presequences are translocated across the outer and inner mitochondrial membranes via the TOM and TIM23 complexes, respectively. How translocation of proteins across two mitochondrial membranes is coordinated is largely unknown. Here, we show that the two domains of Tim50 in the intermembrane space, named core and PBD, both have essential roles in this process. Building upon the surprising observation that the two domains of Tim50 can complement each other in trans, we establish that the core domain contains the main presequence-binding site and serves as the main recruitment point to the TIM23 complex. On the other hand, the PBD plays, directly or indirectly, a critical role in cooperation of the TOM and TIM23 complexes and supports the receptor function of Tim50. Thus, the two domains of Tim50 both have essential but distinct roles and together coordinate translocation of proteins across two mitochondrial membranes.
Klasifikace
Druh
J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science
CEP obor
—
OECD FORD obor
10600 - Biological sciences
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2023
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Life Science Alliance
ISSN
2575-1077
e-ISSN
2575-1077
Svazek periodika
6
Číslo periodika v rámci svazku
12
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
18
Strana od-do
e202302122
Kód UT WoS článku
001094328500014
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-85174641969