14-3-3 protein interacts with and affects the structure of RGS domain of regulator of G protein signaling 3 (RGS3)

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11320%2F10%3A10044270" target="_blank" >RIV/00216208:11320/10:10044270 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/67985823:_____/10:00343365 RIV/61388971:_____/10:00343365 RIV/00216208:11310/10:10044270

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

14-3-3 protein interacts with and affects the structure of RGS domain of regulator of G protein signaling 3 (RGS3)

Popis výsledku v původním jazyce

We have investigated whether the 14-3-3 protein binding affects the structure of RGS3 using the time-resolved tryptophan fluorescence spectroscopy and X-ray protein crystallography. Our results revealed that the 14-3-3 protein binding induces structuralchanges in both the N-terminal part and the C-terminal RGS domain of phosphorylated RGS3 molecule. The data obtained from the resolution of the crystal structure of the RGS domain suggest that the 14-3-3 protein-induced conformational change affects theregion within the G(alpha)-interacting portion of the RGS domain. This can explain the inhibitory effect of the 14-3-3 protein on GAP activity of RGS3.

Název v anglickém jazyce

14-3-3 protein interacts with and affects the structure of RGS domain of regulator of G protein signaling 3 (RGS3)

Popis výsledku anglicky

We have investigated whether the 14-3-3 protein binding affects the structure of RGS3 using the time-resolved tryptophan fluorescence spectroscopy and X-ray protein crystallography. Our results revealed that the 14-3-3 protein binding induces structuralchanges in both the N-terminal part and the C-terminal RGS domain of phosphorylated RGS3 molecule. The data obtained from the resolution of the crystal structure of the RGS domain suggest that the 14-3-3 protein-induced conformational change affects theregion within the G(alpha)-interacting portion of the RGS domain. This can explain the inhibitory effect of the 14-3-3 protein on GAP activity of RGS3.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

BO - Biofyzika

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach

Rok uplatnění

2010

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Structural Biology

ISSN

1047-8477

e-ISSN

—

Svazek periodika

170

Číslo periodika v rámci svazku

3

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

11

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000277946200003

EID výsledku v databázi Scopus

—