Ion Channel Activity of Transmembrane Segment 6 of Escherichia coli Proton-Dependent Manganese Transporter

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11320%2F10%3A10062292" target="_blank" >RIV/00216208:11320/10:10062292 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Ion Channel Activity of Transmembrane Segment 6 of Escherichia coli Proton-Dependent Manganese Transporter

Popis výsledku v původním jazyce

Synthetic peptide corresponding to transmembrane segment TMS6 of secondary-active transporter MntH from Escherichia coli was used as a suitable alternative model enabling to study TMS structure, TMS interaction with membranes and also function of MntH. The secondary structure of the peptides was estimated in different environments using circular dichroism spectroscopy. These peptides interacted with and adopted helical conformation in lipid membranes. Electrophysiological experiments demonstrated that individual TMS were able under certain conditions to form ion channels in model biological membranes. Electrophysiological properties of these weakly cation-selective ion channels were strongly dependent on surrounding pH and the presence of manganese ion, as physiological substrate of MntH.

Název v anglickém jazyce

Ion Channel Activity of Transmembrane Segment 6 of Escherichia coli Proton-Dependent Manganese Transporter

Popis výsledku anglicky

Synthetic peptide corresponding to transmembrane segment TMS6 of secondary-active transporter MntH from Escherichia coli was used as a suitable alternative model enabling to study TMS structure, TMS interaction with membranes and also function of MntH. The secondary structure of the peptides was estimated in different environments using circular dichroism spectroscopy. These peptides interacted with and adopted helical conformation in lipid membranes. Electrophysiological experiments demonstrated that individual TMS were able under certain conditions to form ion channels in model biological membranes. Electrophysiological properties of these weakly cation-selective ion channels were strongly dependent on surrounding pH and the presence of manganese ion, as physiological substrate of MntH.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

BO - Biofyzika

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/GA204%2F07%2F0558" target="_blank" >GA204/07/0558: Biofyzikální studie membránových transportních proteinů MntH: vztah struktury a funkce</a><br>

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach

Rok uplatnění

2010

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Biopolymers

ISSN

0006-3525

e-ISSN

—

Svazek periodika

93

Číslo periodika v rámci svazku

8

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

9

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000279035900005

EID výsledku v databázi Scopus

—