Antimicrobial peptide from the eusocial bee Halictus sexcinctus interacting with model membranes
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11320%2F12%3A10125560" target="_blank" >RIV/00216208:11320/12:10125560 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/61388963:_____/12:00378834
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1155/2012/840956" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1155/2012/840956</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1155/2012/840956" target="_blank" >10.1155/2012/840956</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Antimicrobial peptide from the eusocial bee Halictus sexcinctus interacting with model membranes
Popis výsledku v původním jazyce
Halictine-1 (Hal-1)-a linear antibacterial dodecapeptide isolated from the venom of the eusocial bee Halictus sexcinctus - has been subjected to a detailed spectroscopic study including circular dichroism, fluorescence, and vibrational spectroscopy. We investigated Hal-1 ability to adopt an amphipathic alpha-helical structure upon interaction with model lipid-based bacterial membranes (phosphatidylcholine/phosphatidylglycerol-based large unilamellar vesicles and sodium dodecylsulfate micelles) and helixinducing components (trifluoroethanol). It was found that Hal-1 responds sensitively to the composition of the membrane model and to the peptide/lipid ratio. The amphipathic nature of the helical Hal-1 seems to favour flat charged surfaces of the modellipid particles over the nondirectional interaction with trifluoroethanol. Increasing fraction of polyproline II type conformation was detected at low peptide/lipid ratios.
Název v anglickém jazyce
Antimicrobial peptide from the eusocial bee Halictus sexcinctus interacting with model membranes
Popis výsledku anglicky
Halictine-1 (Hal-1)-a linear antibacterial dodecapeptide isolated from the venom of the eusocial bee Halictus sexcinctus - has been subjected to a detailed spectroscopic study including circular dichroism, fluorescence, and vibrational spectroscopy. We investigated Hal-1 ability to adopt an amphipathic alpha-helical structure upon interaction with model lipid-based bacterial membranes (phosphatidylcholine/phosphatidylglycerol-based large unilamellar vesicles and sodium dodecylsulfate micelles) and helixinducing components (trifluoroethanol). It was found that Hal-1 responds sensitively to the composition of the membrane model and to the peptide/lipid ratio. The amphipathic nature of the helical Hal-1 seems to favour flat charged surfaces of the modellipid particles over the nondirectional interaction with trifluoroethanol. Increasing fraction of polyproline II type conformation was detected at low peptide/lipid ratios.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
BO - Biofyzika
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/GAP208%2F10%2F0376" target="_blank" >GAP208/10/0376: Modelování interakce antibakteriálních peptidů s modelovou membránou a možnost predikce jejich biologické aktivity</a><br>
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2012
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
SPECTROSCOPY-AN INTERNATIONAL JOURNAL
ISSN
0712-4813
e-ISSN
—
Svazek periodika
27
Číslo periodika v rámci svazku
5-6
Stát vydavatele periodika
NL - Nizozemsko
Počet stran výsledku
6
Strana od-do
497-502
Kód UT WoS článku
000306505500028
EID výsledku v databázi Scopus
—