Cyclic dipeptide immobilization on Au(111) and Cu(110) surfaces

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11320%2F14%3A10288957" target="_blank" >RIV/00216208:11320/14:10288957 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1039/c3cp55371j" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1039/c3cp55371j</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1039/c3cp55371j" target="_blank" >10.1039/c3cp55371j</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Cyclic dipeptide immobilization on Au(111) and Cu(110) surfaces

Popis výsledku v původním jazyce

Soft X-ray Photoelectron Spectroscopy (XPS) and Near Edge X-ray Absorption Fine Structure (NEXAFS) spectroscopy have been used to probe the electronic and adsorption properties of two cyclic dipeptides, i.e. cyclo(glycyl-histidyl) and cyclo(phenylalanyl-prolyl), on Au(111) and Cu(110) surfaces. The core level spectra show chemical shifts which indicate weak chemisorption on Au(111), and stronger chemisorption on the Cu(110) surface, mainly via one of the nitrogen atoms in the central rings of both molecules, and nitrogen in the imidazole ring of cyclo(glycyl-histidyl). From the angular dependence of the NEXAFS spectra at the O and N K-edges, we conclude that both dipeptides have a preferred orientation on the two surfaces.

Název v anglickém jazyce

Cyclic dipeptide immobilization on Au(111) and Cu(110) surfaces

Popis výsledku anglicky

Soft X-ray Photoelectron Spectroscopy (XPS) and Near Edge X-ray Absorption Fine Structure (NEXAFS) spectroscopy have been used to probe the electronic and adsorption properties of two cyclic dipeptides, i.e. cyclo(glycyl-histidyl) and cyclo(phenylalanyl-prolyl), on Au(111) and Cu(110) surfaces. The core level spectra show chemical shifts which indicate weak chemisorption on Au(111), and stronger chemisorption on the Cu(110) surface, mainly via one of the nitrogen atoms in the central rings of both molecules, and nitrogen in the imidazole ring of cyclo(glycyl-histidyl). From the angular dependence of the NEXAFS spectra at the O and N K-edges, we conclude that both dipeptides have a preferred orientation on the two surfaces.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

BM - Fyzika pevných látek a magnetismus

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/LG12003" target="_blank" >LG12003: Optická dráha materiálového výzkumu na synchrotronu Elettra v Terstu</a><br>

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2014

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Physical Chemistry Chemical Physics

ISSN

1463-9076

e-ISSN

—

Svazek periodika

16

Číslo periodika v rámci svazku

14

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

9

Strana od-do

6657-6665

Kód UT WoS článku

000333119800037

EID výsledku v databázi Scopus

—