Srs2 mediates PCNA-SUMO-dependent inhibition of DNA repair synthesis

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14110%2F13%3A00066406" target="_blank" >RIV/00216224:14110/13:00066406 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/00159816:_____/13:00060678

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1038/emboj.2013.9" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1038/emboj.2013.9</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1038/emboj.2013.9" target="_blank" >10.1038/emboj.2013.9</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Srs2 mediates PCNA-SUMO-dependent inhibition of DNA repair synthesis

Popis výsledku v původním jazyce

Completion of DNA replication needs to be ensured even when challenged with fork progression problems or DNA damage. PCNA and its modifications constitute a molecular switch to control distinct repair pathways. In yeast, SUMOylated PCNA (S-PCNA) recruitsSrs2 to sites of replication where Srs2 can disrupt Rad51 filaments and prevent homologous recombination (HR). We report here an unexpected additional mechanism by which S-PCNA and Srs2 block the synthesis-dependent extension of a recombination intermediate, thus limiting its potentially hazardous resolution in association with a cross-over. This new Srs2 activity requires the SUMO interaction motif at its C-terminus, but neither its translocase activity nor its interaction with Rad51. Srs2 binding toS-PCNA dissociates Pol delta and Pol eta from the repair synthesis machinery, thus revealing a novel regulatory mechanism controlling spontaneous genome rearrangements.

Název v anglickém jazyce

Srs2 mediates PCNA-SUMO-dependent inhibition of DNA repair synthesis

Popis výsledku anglicky

Completion of DNA replication needs to be ensured even when challenged with fork progression problems or DNA damage. PCNA and its modifications constitute a molecular switch to control distinct repair pathways. In yeast, SUMOylated PCNA (S-PCNA) recruitsSrs2 to sites of replication where Srs2 can disrupt Rad51 filaments and prevent homologous recombination (HR). We report here an unexpected additional mechanism by which S-PCNA and Srs2 block the synthesis-dependent extension of a recombination intermediate, thus limiting its potentially hazardous resolution in association with a cross-over. This new Srs2 activity requires the SUMO interaction motif at its C-terminus, but neither its translocase activity nor its interaction with Rad51. Srs2 binding toS-PCNA dissociates Pol delta and Pol eta from the repair synthesis machinery, thus revealing a novel regulatory mechanism controlling spontaneous genome rearrangements.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EB - Genetika a molekulární biologie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2013

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

EMBO JOURNAL

ISSN

0261-4189

e-ISSN

—

Svazek periodika

32

Číslo periodika v rámci svazku

5

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

14

Strana od-do

742-755

Kód UT WoS článku

000316468000014

EID výsledku v databázi Scopus

—