Shared structural features of the 9aaTAD family in complex with CBP

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14110%2F15%3A00080651" target="_blank" >RIV/00216224:14110/15:00080651 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/00843989:_____/15:E0104868

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1039/C4MB00672K" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1039/C4MB00672K</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1039/C4MB00672K" target="_blank" >10.1039/C4MB00672K</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Shared structural features of the 9aaTAD family in complex with CBP

Popis výsledku v původním jazyce

A number of transactivation domains for transcription factors including p53, E2A/HEB, MLL, cMyb, CREB, FOXO3, Gcn4, Oaf1 and Pdr1 have been reported to interact with the KIX domain of general transcriptional mediators CBP, p300 or MED15. Most of those factors belong to the already established Nine amino acid Transactivation Domain (9aaTAD) family. By using available structural data, we found binding analogy for the 9aaTAD in the MLL?KIX and also E2A/HEB?KIX complexes. We recognized two distinct TAD formations in the KIX complex. In the E2A/HEB?KIX complex, the leucine position is determined by the prolonged helical structure including the 9aaTAD and the leucine (long-helical TAD). However in the MLL?KIX complex, the equal position of 9aaTAD and proximal leucine is achieved differently by leucine-turn-helix structural architecture. Furthermore, the FOXO3?KIX complex shares structural analogy with the E2A?KIX complex in respect of both 9aaTAD and proximal leucine.

Název v anglickém jazyce

Shared structural features of the 9aaTAD family in complex with CBP

Popis výsledku anglicky

A number of transactivation domains for transcription factors including p53, E2A/HEB, MLL, cMyb, CREB, FOXO3, Gcn4, Oaf1 and Pdr1 have been reported to interact with the KIX domain of general transcriptional mediators CBP, p300 or MED15. Most of those factors belong to the already established Nine amino acid Transactivation Domain (9aaTAD) family. By using available structural data, we found binding analogy for the 9aaTAD in the MLL?KIX and also E2A/HEB?KIX complexes. We recognized two distinct TAD formations in the KIX complex. In the E2A/HEB?KIX complex, the leucine position is determined by the prolonged helical structure including the 9aaTAD and the leucine (long-helical TAD). However in the MLL?KIX complex, the equal position of 9aaTAD and proximal leucine is achieved differently by leucine-turn-helix structural architecture. Furthermore, the FOXO3?KIX complex shares structural analogy with the E2A?KIX complex in respect of both 9aaTAD and proximal leucine.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

ED - Fyziologie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2015

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Molecular BioSystems

ISSN

1742-206X

e-ISSN

—

Svazek periodika

11

Číslo periodika v rámci svazku

3

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

8

Strana od-do

844-851

Kód UT WoS článku

000349995600017

EID výsledku v databázi Scopus

—