Characterizing the Syphilis-Causing Treponema pallidum ssp pallidum Proteome Using Complementary Mass Spectrometry

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14110%2F16%3A00088426" target="_blank" >RIV/00216224:14110/16:00088426 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1371/journal.pntd.0004988" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1371/journal.pntd.0004988</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1371/journal.pntd.0004988" target="_blank" >10.1371/journal.pntd.0004988</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Characterizing the Syphilis-Causing Treponema pallidum ssp pallidum Proteome Using Complementary Mass Spectrometry

Popis výsledku v původním jazyce

Background The spirochete bacterium Treponema pallidum ssp. pallidum is the etiological agent of syphilis, a chronic multistage disease. Little is known about the global T. pallidum proteome, therefore mass spectrometry studies are needed to bring insights into pathogenicity and protein expression profiles during infection. Methodology/Principal Findings To better understand the T. pallidum proteome profile during infection, we studied T. pallidum ssp. pallidum DAL-1 strain bacteria isolated from rabbits using complementary mass spectrometry techniques, including multidimensional peptide separation and protein identification via matrix-assisted laser desorption ionization-time of flight (MALDI-TOF/TOF) and electrospray ionization (ESI-LTQ-Orbitrap) tandem mass spectrometry. A total of 6033 peptides were detected, corresponding to 557 unique T. pallidum proteins at a high level of confidence, representing 54% of the predicted proteome. A previous gel-based T.

Název v anglickém jazyce

Characterizing the Syphilis-Causing Treponema pallidum ssp pallidum Proteome Using Complementary Mass Spectrometry

Popis výsledku anglicky

Background The spirochete bacterium Treponema pallidum ssp. pallidum is the etiological agent of syphilis, a chronic multistage disease. Little is known about the global T. pallidum proteome, therefore mass spectrometry studies are needed to bring insights into pathogenicity and protein expression profiles during infection. Methodology/Principal Findings To better understand the T. pallidum proteome profile during infection, we studied T. pallidum ssp. pallidum DAL-1 strain bacteria isolated from rabbits using complementary mass spectrometry techniques, including multidimensional peptide separation and protein identification via matrix-assisted laser desorption ionization-time of flight (MALDI-TOF/TOF) and electrospray ionization (ESI-LTQ-Orbitrap) tandem mass spectrometry. A total of 6033 peptides were detected, corresponding to 557 unique T. pallidum proteins at a high level of confidence, representing 54% of the predicted proteome. A previous gel-based T.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

FN - Epidemiologie, infekční nemoci a klinická imunologie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2016

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

PLoS neglected tropical diseases

ISSN

1935-2735

e-ISSN

—

Svazek periodika

10

Číslo periodika v rámci svazku

9

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

29

Strana od-do

1-29

Kód UT WoS článku

000385627900043

EID výsledku v databázi Scopus

—