Characterization of deoxyribonuclease I immobilized on magnetic hydrophilic polymer particles

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F02%3A00006659" target="_blank" >RIV/00216224:14310/02:00006659 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Characterization of deoxyribonuclease I immobilized on magnetic hydrophilic polymer particles

Popis výsledku v původním jazyce

Magnetic bead cellulose particles and magnetic poly(HEMA-co-EDMA) microsheres with immobilized DNaseI were used for degradation of chromosomal and plasmid DNAs. Divalent cations (Mg2+,Ca2+,Mn2+ and Co2+) were used for the activation of DNaseI. A comparison of free and immobilized enzyme (magnetic bead particles) activities was carried out in dependence on pH and activating cation. The maximum of the activity of immobilized DNaseI was shifted to lower pH compared with free DNaseI. DNaseI immobilized ön magnetic bead cellulose was used 20 times in the degradation of chromosomal DNA. Its residual activity was influenced by the nature of activating divalent cation. The immobilized enzyme with decreased activity was reactivated by Co2+ ions.

Název v anglickém jazyce

Characterization of deoxyribonuclease I immobilized on magnetic hydrophilic polymer particles

Popis výsledku anglicky

Magnetic bead cellulose particles and magnetic poly(HEMA-co-EDMA) microsheres with immobilized DNaseI were used for degradation of chromosomal and plasmid DNAs. Divalent cations (Mg2+,Ca2+,Mn2+ and Co2+) were used for the activation of DNaseI. A comparison of free and immobilized enzyme (magnetic bead particles) activities was carried out in dependence on pH and activating cation. The maximum of the activity of immobilized DNaseI was shifted to lower pH compared with free DNaseI. DNaseI immobilized ön magnetic bead cellulose was used 20 times in the degradation of chromosomal DNA. Its residual activity was influenced by the nature of activating divalent cation. The immobilized enzyme with decreased activity was reactivated by Co2+ ions.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EI - Biotechnologie a bionika

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2002

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Chromatography B

ISSN

1570-0232

e-ISSN

—

Svazek periodika

2002

Číslo periodika v rámci svazku

774

Stát vydavatele periodika

NL - Nizozemsko

Počet stran výsledku

7

Strana od-do

25-31

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—