Crystallization and Preliminary X-ray analysis of an Alkaline Serine Protease from Nesterenconia sp.

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F03%3A00008727" target="_blank" >RIV/00216224:14310/03:00008727 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Crystallization and Preliminary X-ray analysis of an Alkaline Serine Protease from Nesterenconia sp.

Popis výsledku v původním jazyce

A novel calcium-independent serine protease from an alkaliphilic bacterium, Nesterenkonia sp. AL20, has been purified and crystallized at 296 K using sodium formate as the main precipitant. This enzyme is optimally active at pH 10, exhibits high stability towards autolytic digestion and its stability is not affected by the presence of EDTA or detergents. The triangular prism-shaped crystals diffracted X-rays to beyond 1.5 Angstrom at a synchrotron beamline, with space group R3 and unit-cell parameters a= b = 92.26, c = 137.88 Angstrom. A complete data set has been collected to 1.39 Angstrom resolution. The asymmetric unit is estimated and confirmed by self-rotation function calculation to contain two molecules, giving a crystal volume per protein mass(V-M) of 2.68 Angstrom(3) Da(-1) and a solvent content of 54%.

Název v anglickém jazyce

Crystallization and Preliminary X-ray analysis of an Alkaline Serine Protease from Nesterenconia sp.

Popis výsledku anglicky

A novel calcium-independent serine protease from an alkaliphilic bacterium, Nesterenkonia sp. AL20, has been purified and crystallized at 296 K using sodium formate as the main precipitant. This enzyme is optimally active at pH 10, exhibits high stability towards autolytic digestion and its stability is not affected by the presence of EDTA or detergents. The triangular prism-shaped crystals diffracted X-rays to beyond 1.5 Angstrom at a synchrotron beamline, with space group R3 and unit-cell parameters a= b = 92.26, c = 137.88 Angstrom. A complete data set has been collected to 1.39 Angstrom resolution. The asymmetric unit is estimated and confirmed by self-rotation function calculation to contain two molecules, giving a crystal volume per protein mass(V-M) of 2.68 Angstrom(3) Da(-1) and a solvent content of 54%.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

—

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2003

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Acta Crystallogr., Sect.D

ISSN

0907-4449

e-ISSN

—

Svazek periodika

59

Číslo periodika v rámci svazku

3

Stát vydavatele periodika

DK - Dánské království

Počet stran výsledku

3

Strana od-do

529-531

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—