Substratová specifita haloalkán dehalogenáz.
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F04%3A00009966" target="_blank" >RIV/00216224:14310/04:00009966 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Substrate specificity of haloalkane dehalogenases
Popis výsledku v původním jazyce
Haloalkane dehalogenases are microbial enzymes capable to cleave carbon-halogen bond in halogenated aliphatic compounds. There is a growing interest in these enzymes because of their potential use in bioremediation, as industrial biocatalysts, or as biosensors. Structurally, haloalkane dehalogenases belong to the a/b-hydrolase fold superfamily. Best studied haloalkane dehalogeneses are DhlA from Xanthobacter autotrophicus GJ10 [1], DhaA from Rhodococcus rhodochrous NCIMB 13064 [2] and LinB from Sphingomonas paucimobilis UT26 [3]. Crystal structures of these haloalkane dehalogenases are known. There is a number of DNA sequences which are expected to code haloalkane dehalogenases. This expectation is based on sequential similiraties with known haloalkanedehalogenases: DhlA, DhaA and LinB. Protein Rv2579 from Mycobacterium tuberculosis H37Rv has 68 % sequence similarity with LinB. Gene rv2579 was cloned to Escherichia coli, protein Rv2579 was overexpressed and purified to homogeneity. Ha
Název v anglickém jazyce
Substrate specificity of haloalkane dehalogenases
Popis výsledku anglicky
Haloalkane dehalogenases are microbial enzymes capable to cleave carbon-halogen bond in halogenated aliphatic compounds. There is a growing interest in these enzymes because of their potential use in bioremediation, as industrial biocatalysts, or as biosensors. Structurally, haloalkane dehalogenases belong to the a/b-hydrolase fold superfamily. Best studied haloalkane dehalogeneses are DhlA from Xanthobacter autotrophicus GJ10 [1], DhaA from Rhodococcus rhodochrous NCIMB 13064 [2] and LinB from Sphingomonas paucimobilis UT26 [3]. Crystal structures of these haloalkane dehalogenases are known. There is a number of DNA sequences which are expected to code haloalkane dehalogenases. This expectation is based on sequential similiraties with known haloalkanedehalogenases: DhlA, DhaA and LinB. Protein Rv2579 from Mycobacterium tuberculosis H37Rv has 68 % sequence similarity with LinB. Gene rv2579 was cloned to Escherichia coli, protein Rv2579 was overexpressed and purified to homogeneity. Ha
Klasifikace
Druh
D - Stať ve sborníku
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/LN00A016" target="_blank" >LN00A016: BIOMOLEKULÁRNÍ CENTRUM</a><br>
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2004
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název statě ve sborníku
Materials Structure in Chemistry, Biology, Physics and Technology
ISBN
—
ISSN
—
e-ISSN
—
Počet stran výsledku
2
Strana od-do
32-33
Název nakladatele
Czech and Slovak Crystallographic Association
Místo vydání
Praha
Místo konání akce
Univerzitní a akademické centrum Nové Hrady
Datum konání akce
11. 3. 2004
Typ akce podle státní příslušnosti
CST - Celostátní akce
Kód UT WoS článku
—