Aktivace schopnosti vázat DNA u latentního proteinu přš pomocí protein kinasy C je potlačena protein kinasou CK2

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F04%3A00010105" target="_blank" >RIV/00216224:14310/04:00010105 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/68081707:_____/04:00104694

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Activation of the DNA-binding ability of latent p53 protein by protein kinase C is abolished by protein kinase CK2

Popis výsledku v původním jazyce

Tumor suppressor protein p53 is one of the most important regulators of cell proliferation, differentiation and programmed cell death, triggering growth arrest and/or apoptosis in response to different cellular stress signals. The sequence-specific DNA binding function of p53 protein can be activated by several different stimuli modulating the C-terminal domain of this protein. The most likely physiological mechanism of p53 sequence-specific DNA binding activity is its post-translational modification, mainly phosphorylation of specific sites. Here we used non-radioactive electrophoretic mobility shift assay (EMSA) to show that C-terminal phosphorylation of p53 protein by cdk2/cyclin A at serine 315 and by PKC at serines 371, 376 and 378 can efficientlystimulate p53 binding to DNA in vitro as well as binding of C-terminal monoclonal antibody Bp53-10 recognizing the residue 371-380.

Název v anglickém jazyce

Activation of the DNA-binding ability of latent p53 protein by protein kinase C is abolished by protein kinase CK2

Popis výsledku anglicky

Tumor suppressor protein p53 is one of the most important regulators of cell proliferation, differentiation and programmed cell death, triggering growth arrest and/or apoptosis in response to different cellular stress signals. The sequence-specific DNA binding function of p53 protein can be activated by several different stimuli modulating the C-terminal domain of this protein. The most likely physiological mechanism of p53 sequence-specific DNA binding activity is its post-translational modification, mainly phosphorylation of specific sites. Here we used non-radioactive electrophoretic mobility shift assay (EMSA) to show that C-terminal phosphorylation of p53 protein by cdk2/cyclin A at serine 315 and by PKC at serines 371, 376 and 378 can efficientlystimulate p53 binding to DNA in vitro as well as binding of C-terminal monoclonal antibody Bp53-10 recognizing the residue 371-380.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2004

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Biochemical Journal

ISSN

—

e-ISSN

—

Svazek periodika

378

Číslo periodika v rámci svazku

11

Stát vydavatele periodika

CZ - Česká republika

Počet stran výsledku

9

Strana od-do

939-947

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—