General base katalýza štěpení aktivním cytosinem HDVr: QM/MM výpočty prokazují chemickou proveditelnost

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F08%3A00026551" target="_blank" >RIV/00216224:14310/08:00026551 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/68081707:_____/08:00313367 RIV/61989592:15310/08:00005452 RIV/61388963:_____/08:00313367 RIV/60461373:22310/08:00020618

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

General Base Catalysis for Cleavage by the Active-Site Cytosine of the Hepatitis Delta Virus Ribozyme: QM/MM Calculations Establish Chemical Feasibility

Popis výsledku v původním jazyce

Investigation of active-site nucleotide C75 role in self-cleavage of HDVr. For this purpose quantum chemical/molecular mechanical calculations were carried out. Calculations show that C75 is readily capable of acting as the general base, in concert withthe hydrated magnesium ion as the general acid. The calculated energy barrier of the proposed mechanism, minus 20 kcal/mol, would lower the reaction barrier by minus15 kcal/mol compared with the uncatalyzed reaction and is in good agreement with experimental data.

Název v anglickém jazyce

General Base Catalysis for Cleavage by the Active-Site Cytosine of the Hepatitis Delta Virus Ribozyme: QM/MM Calculations Establish Chemical Feasibility

Popis výsledku anglicky

Investigation of active-site nucleotide C75 role in self-cleavage of HDVr. For this purpose quantum chemical/molecular mechanical calculations were carried out. Calculations show that C75 is readily capable of acting as the general base, in concert withthe hydrated magnesium ion as the general acid. The calculated energy barrier of the proposed mechanism, minus 20 kcal/mol, would lower the reaction barrier by minus15 kcal/mol compared with the uncatalyzed reaction and is in good agreement with experimental data.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

BO - Biofyzika

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2008

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Physical Chemistry B

ISSN

1520-6106

e-ISSN

—

Svazek periodika

112

Číslo periodika v rámci svazku

35

Stát vydavatele periodika

CZ - Česká republika

Počet stran výsledku

11

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000258800300054

EID výsledku v databázi Scopus

—