Co-operativity of Mus81-Mms4 with Rad54 in the resolution of recombination and replication intermediates.
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F09%3A00029170" target="_blank" >RIV/00216224:14310/09:00029170 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Co-operativity of Mus81-Mms4 with Rad54 in the resolution of recombination and replication intermediates.
Popis výsledku v původním jazyce
The Saccharomyces cerevisiae Mus81-Mms4 protein complex, a DNA structure-specific endonuclease, helps preserve genomic integrity by resolving pathological DNA structures that arise from damaged or aborted replication forks and may also play a role in theresolution of DNA intermediates arising through homologous recombination. Previous yeast two-hybrid studies have found an interaction of the Mus81 protein with Rad54, a Swi2/Snf2-like factor that serves multiple roles in homologous recombination processes. However, the functional significance of this novel interaction remains unknown. Here, using highly purified S. cerevisiae proteins, we show that Rad54 strongly stimulates the Mus81-Mms4 nuclease activity on a broad range of DNA substrates. This nuclease enhancement does not require ATP binding nor its hydrolysis by Rad54. We present evidence that Rad54 acts by targeting Mus81-Mms4 complex to its DNA substrates.
Název v anglickém jazyce
Co-operativity of Mus81-Mms4 with Rad54 in the resolution of recombination and replication intermediates.
Popis výsledku anglicky
The Saccharomyces cerevisiae Mus81-Mms4 protein complex, a DNA structure-specific endonuclease, helps preserve genomic integrity by resolving pathological DNA structures that arise from damaged or aborted replication forks and may also play a role in theresolution of DNA intermediates arising through homologous recombination. Previous yeast two-hybrid studies have found an interaction of the Mus81 protein with Rad54, a Swi2/Snf2-like factor that serves multiple roles in homologous recombination processes. However, the functional significance of this novel interaction remains unknown. Here, using highly purified S. cerevisiae proteins, we show that Rad54 strongly stimulates the Mus81-Mms4 nuclease activity on a broad range of DNA substrates. This nuclease enhancement does not require ATP binding nor its hydrolysis by Rad54. We present evidence that Rad54 acts by targeting Mus81-Mms4 complex to its DNA substrates.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2009
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
J Biol Chem.
ISSN
1083-351X
e-ISSN
—
Svazek periodika
284
Číslo periodika v rámci svazku
12
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
12
Strana od-do
—
Kód UT WoS článku
000264195600035
EID výsledku v databázi Scopus
—